Pesquisa avançada

Investigação da interação entre brotopstoxina-i ( BthTX-I) e membranas artificiais por mapeamento de superfície através de mutagênese sítio dirigida de triptofanos

Processo: 02/04367-1
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de maio de 2003 - 31 de outubro de 2005
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Richard John Ward
Beneficiário:
Instituição-sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto, SP, Brasil
Assunto(s):Fosfolipases A2 

Resumo

As fosfolipases A2 (PLA2) são enzimas que catalisam a hidrólise Ca2+-dependente dos fosfolipídeos, liberando ácidos graxos e lisofosfolipídeos. A bothropstoxina I (BthTx-I) é uma PLA2-Lis49 isolada do veneno de Bothrops jararacussu que apresenta uma substituição do aminoácido ácido aspártico por lisina na posição 49 do sítio ativo. Esta substituição impede a ligação do cofator Ca2+, com a conseqüente perda do ciclo catalítico produtivo. Embora sem atividade catalítica fosfolipásica, a interação da PLA2-Lis49 com lipossomos provoca uma liberação rápida do conteúdo aquoso por um mecanismo independente do Ca2+. Utilizando-se a técnica de mutagênese sitio-dirigida pretende-se produzir uma série de proteínas recombinantes com triptofanos únicos em diferentes regiões da molécula. A fluorescência intrínseca dos triptofanos será utilizada para avaliar o modelo proposto através do estudo das mudanças conformacionais da proteína tanto em solução como guando em associação com membranas artificiais. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

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