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Fragmentos derivados de proteínas com seletividade para inibição de enzimas de mamíferos e micro-organismos e seu papel como agente anti-inflamatório, antimicrobiano, antitrombótico e antitumoral: mecanismo de ação

Processo: 17/06630-7
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Temático
Vigência: 01 de fevereiro de 2018 - 31 de janeiro de 2023
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Maria Luiza Vilela Oliva
Beneficiário:Maria Luiza Vilela Oliva
Instituição-sede: Instituto Nacional de Farmacologia (INFAR). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). São Paulo, SP, Brasil
Pesquisadores principais:Francisco Humberto de Abreu Maffei
Pesq. associados: Alexander Wlodawer ; Alexandre Keiji Tashima ; Alioscka Augusto Sousa ; Clovis Ryuichi Nakaie ; Débora Conte Kimura Lichtenecker ; Edgar Julian Paredes-Gamero ; Edna Aparecida Leick ; Helena Motaln ; Ingrid Dreveny ; Iolanda de Fátima Lopes Calvo Tibério ; Jacek Lubkowski ; Joana Tomomi Sumikawa ; Jonas Emsley ; José Carlos Costa Baptista Silva ; Jose Ronnie Carvalho de Vasconcelos ; Luiz Juliano Neto ; Maria Aparecida Juliano ; Maria Kouyoumdjian ; Maria Tereza dos Santos Correia ; Mariana Cristina Cabral Silva ; Marlon V. de Brito ; Miriam Camargo Guarnieri Ogata ; Misako Uemura Sampaio ; Patrícia Maria Guedes Paiva ; Renato Fraga Righetti ; Roberto Carlos Sallai ; Rodrigo Barbosa de Aguiar ; Rosemeire Aparecida da Silva de Lucca ; Sang Won Han ; Sheila Siqueira Andrade ; Sonia Aparecida de Andrade Chudzinski ; Tatiana Fontes Ottaiano ; Thaysa Paschoalin
Assunto(s):Inibidores de proteases  Peptídeo hidrolases  Lectinas  Trombose  Neoplasias  Inflamação  Produtos naturais 

Resumo

A flora brasileira é considerada em todo o mundo uma fonte importante de produtos naturais que podem ser benéficos para a humanidade. O estudo desses recursos exige um esforço que é a tarefa das instituições brasileiras. Em relação a inibidores isolados de sementes de leguminosas, o nosso grupo de pesquisa realiza estudos comparativos de inibidores de proteases, determinando as estruturas primária, secundárias e terciárias, e também modelagem de proteínas, a fim de identificar os resíduos de aminoácidos específicos envolvidos em sua interação com as proteases alvo. A caracterização da interação entre os inibidores de proteases naturais ou tecnicamente modificados e suas proteases alvo estão sendo investigados em diversos processos biológicos, tais como a inflamação, hemostasia e trombose e desenvolvimento tumoral, além de outros processos que envolvem micro-organismos patológicos. O grupo de pesquisa tem uma vasta experiência em cinética e análise de peptídeos usados como substratos, inibidores enzimáticos e agonistas. Este projeto propõe a continuidade desses estudos utilizando tanto as proteínas, como peptídeos sintéticos com base nas estruturas dos inibidores de proteases e lectinas, isolados de plantas, utilizando modelos de inflamação, trombose e tumor in vitro e in vivo, na tentativa de estabelecer os mecanismos envolvidos e a relação entre a estrutura e os parâmetros cinéticos de inibição em relação as proteases alvo, ou ligantes, no caso de lectinas, visando uma eventual utilização terapêutica dessas substâncias. O projeto proposto dará condições para continuidade dos estudos do grupo envolvidos no projeto Temático 2009/53766-5, coordenado pela Profa. Dra. Maria Luiza V. Oliva, Departamento de Bioquímica da UNIFESP-EPM que, ao longo de vários anos avaliaram o significado biológico da variação de sequência de proteínas isoladas de plantas em relação às suas propriedades anti-inflamatória, antimicrobiana, antitrombótica e antitumoral. (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre o auxílio:
Pós-doutorado em Química de Proteínas com bolsa da FAPESP 
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