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Mecanismos moleculares da ligação, inserção e orientação de peptídeos antimicrobianos em modelos de membrana

Processo: 18/19546-7
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Regular
Data de Início da vigência: 01 de maio de 2019
Data de Término da vigência: 30 de abril de 2022
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Jose Luiz de Souza Lopes
Beneficiário:Jose Luiz de Souza Lopes
Instituição Sede: Instituto de Física (IF). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Peptídeos catiônicos antimicrobianos  Modelos de membrana 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:dicroismo circular com radiacao sincrotron | dicroísmo circular orientado | interação peptídio-lipídio | modelos de membrana | peptídeos antimicrobianos | Espectroscopia de proteínas

Resumo

Peptídeos antimicrobianos (PAMs) são compostos naturais encontrados em toda a escala evolutiva, capazes de inibir o crescimento de microrganismos patogênicos, com potencial para atuar no controle de infecções causadas por bactérias multiresistentes e atuarem como conservantes naturais de alimentos. O mecanismo de ação de muitos PAMs parece depender do balanço entre as propriedades físico-químicas do peptídeo e da composição da membrana da célula-alvo. Nesse projeto, o conhecimento do mecanismo de ação de PAMs do grupo das Temporinas, derivados da Plantaricina-149 e peptídeos isolados da pele de anfíbios pertencentes a familia Hylidae, é proposto por meio da realização de multiplos ensaios biofísicos (medidas de tensão superficial, espectroscopia de dicroísmo circular convencional, orientado e com radiação síncrotron, e microscopia óptica), empregando modelos de membranas diversos (micelas, mono e bicamadas lipídicas, vesículas grandes e gigantes) para investigar a ligação, a inserção e a orientação destes PAMs nestes sistemas. Tais análises serão correlacionadas com suas respectivas ações inibitórias em bactérias das linhagens ESKAPE que facilmente escapam da ação de antibióticos convencionais. (AU)

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Publicações científicas (10)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
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DIAS, LUCAS P.; SOUZA, PEDRO F. N.; OLIVEIR, JOSE T. A.; VASCONCELOS, ILKA M.; ARAUJO, NADINE M. S.; TILBURG, MAURICIO F. V.; GUEDES, MARIA I. F.; CARNEIRO, ROMULO F.; LOPES, JOSE L. S.; SOUSA, DANIELE O. B.. RcAlb-PepII, a synthetic small peptide bioinspired in the 2S albumin from the seed cake of Ricinus communis, is a potent antimicrobial agent against Klebsiella pneumoniae and Candida parapsilosis. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES, v. 1862, n. 2, . (18/19546-7)
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LIMA, PATRICIA G.; SOUZA, PEDRO F. N.; FREITAS, CLEVERSON D. T.; OLIVEIRA, JOSE T. A.; DIAS, LUCAS P.; NETO, JOAO X. S.; VASCONCELOS, ILKA M.; LOPES, JOSE L. S.; SOUSA, DANIELE O. B.. Anticandidal activity of synthetic peptides: Mechanism of action revealed by scanning electron and fluorescence microscopies and synergism effect with nystatin. JOURNAL OF PEPTIDE SCIENCE, v. 26, n. 6, . (18/19546-7)
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SOUZA, PEDRO F. N.; MARQUES, LIDYANE S. M.; OLIVEIRA, JOSE T. A.; LIMA, PATRICIA G.; DIAS, LUCAS P.; NETO, NILTON A. S.; LOPES, FRANCISCO E. S.; SOUSA, JEANLEX S.; SILVA, AYRLES F. B.; CANEIRO, ROMULO F.; et al. Synthetic antimicrobial peptides: From choice of the best sequences to action mechanisms. Biochimie, v. 175, p. 132-145, . (18/19546-7)
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