N-glicosilação e secreção de enzimas em fungos filamentosos

• Processo: 17/22669-0
• Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Programa BIOEN - Regular
• Vigência: 01 de agosto de 2018 - 31 de julho de 2020
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Microbiologia - Microbiologia Aplicada
• Pesquisador responsável: André Ricardo de Lima Damasio
• Beneficiário: André Ricardo de Lima Damasio
• Instituição-sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Bolsa(s) vinculada(s): 19/12860-0 - Deleção de genes da via de N-glicosilação em Aspergillus nidulans, BP.TT
• Assunto(s): Bioprodutos Etanol Glicosilação Endo-1,4-beta-xilanases Enzimas Aspergillus nidulans

Resumo

Considerando a conversão total de biomassa vegetal em bioprodutos, como o etanol obtido a partir do bagaço de cana-de-açúcar (E2G), enzimas representam uma porcentagem significativa dos custos globais de produção de etanol celulósico, variando de 28% para a produção fora da planta de E2G, para 22% com a produção on-site e 10% para a produção integrada de enzimas. Espera-se que o mercado global de enzimas industriais atinja aproximadamente US$ 6,2 bilhões até 2020. Cerca de 12 grandes produtores e 400 fornecedores menores satisfazem a demanda mundial de enzimas. Três grandes empresas, sendo, Novozymes (Dinamarca), DuPont (US) e Roche (Suiça), produzem 75% do total de enzimas. O mercado é altamente competitivo, tem pequenas margens de lucro e é tecnologicamente intensivo. O Brasil está atrasado e, atualmente, não há empresas que desenvolvam tecnologia nacional para a produção de enzimas. Aqui, propomos manipular genes relacionados à via de N-glicosilação em A. nidulans para entender profundamente como essa modificação pós-tradução pode influenciar os rendimentos da secreção de enzimas. Nossa hipótese baseia-se em resultados anteriores do nosso grupo que mostraram que é possível melhorar a secreção de enzimas alvo por manipulação de N-glicosilação. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

RUBIO, MARCELO VENTURA; FANCHINI TERRASAN, CESAR RAFAEL; CONTESINI, FABIANO JARES; ZUBIETA, MARIANE PALUDETTI; GERHARDT, JAQUELINE ALINE; OLIVEIRA, LEANDRO CRISTANTE; DE SOUZA SCHMIDT GONCALVES, ANY ELISA; ALMEIDA, FAUSTO; SMITH, BRADLEY JOSEPH; MARTINS FERREIRA DE SOUZA, GUSTAVO HENRIQUE; SAMPAIO DIAS, ARTUR HERMANO; SKAF, MUNIR; DAMASIO, ANDRE. Redesigning N-glycosylation sites in a GH3 beta-xylosidase improves the enzymatic efficiency. BIOTECHNOLOGY FOR BIOFUELS, v. 12, n. 1 NOV 14 2019. Citações Web of Science: 0.

SODRE, VICTORIA; ARAUJO, JUSCEMACIA NASCIMENTO; GONCALVES, THIAGO AUGUSTO; VILELA, NATHALIA; KIMUS BRAZ, ANTONIO SERGIO; FRANCO, TELMA TEIXEIRA; NETO, MARIO DE OLIVEIRA; DE LIMA DAMASIO, ANDRE RICARDO; GARCIA, WANIUS; SQUINA, FABIO MARCIO. An alkaline active feruloyl-CoA synthetase from soil metagenome as a potential key enzyme for lignin valorization strategies. PLoS One, v. 14, n. 2 FEB 25 2019. Citações Web of Science: 0.