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Aumento da oxidação enzimática de lignocelulose através de atividades sinérgicas usando luz e LPMOs

Processo: 18/22300-0
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de março de 2019 - 28 de fevereiro de 2022
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Convênio/Acordo: Fonds de la Recherche Scientifique (F.R.S.- FNRS)
Proposta de Mobilidade: SPRINT - Projetos de pesquisa - Mobilidade
Pesquisador responsável:Igor Polikarpov
Beneficiário:Igor Polikarpov
Pesq. responsável no exterior: David Cannella
Instituição no exterior: Université Libre de Bruxelles (ULB), Bélgica
Instituição Sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Pesquisadores associados:Eduardo Ribeiro de Azevedo
Vinculado ao auxílio:15/13684-0 - Estudos estruturais e funcionais de enzimas que participam na síntese e degradação de carboidratos complexos, AP.TEM
Assunto(s):Oxidação enzimática  Ativadores de enzimas  Mono-oxigenases líticas de polissacarídeos  Biotecnologia molecular  Lignocelulose  Peróxido de hidrogênio  Despolimerização 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:estrutura e função de CAZymes | LPMOs | oxidação enzimática | Sinergismo | valorização de lignocelulose | Biotecnologia Molecular e Estrutural

Resumo

O principal desafio do século 21 em termos de energia, materiais e produtos químicos é diminuir a dependência de recursos fósseis, movendo as sociedades para a Bioeconomia. Recentemente, foi descoberto um sistema eficiente, o qual é ativado pela luz e capaz de oxidar a celulose, a principal fração do carbono fixado pelo processo de fotossíntese. Este sistema tem sua composição baseada na presença das enzimas monooxigenases líticas de polissacarídeos (LPMO) que degradam carboidratos de parede celular, amido e quitina presentes em todos os ecossistemas e clorofila, um pigmento fotossintético, ativado pela luz. Um dos produtos gerados pela mistura da reação após exposição à luz, é o hidróxido de hidrogênio, que recentemente foi demonstrado ser um eficiente composto para aceleração da atividade de LPMOs. Dentro do escopo deste projeto pretendemos estudar os efeitos sinérgicos em atividades de LPMOs e celulases para compreender como é utilizado a transferência de elétrons induzida pela luz, e para avaliar o papel da produção simultânea de peróxido de hidrogênio carregando enzimas redox para degradação de substratos lignocelulósicos. Conduziremos também estudos moleculares, biofísicos e estruturais de LPMOs pouco conhecidas até então. Mais ainda, pretendemos utilizar conhecimento adquirido para compor novas misturas sinérgicas de celulases e LPMOs para depolimerização mais eficiente da biomassa lignocelulósica. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
SEPULCHRO, V, ANA GABRIELA; PELLEGRINI, VANESSA O. A.; DIAS, LUCAS D.; KADOWAKI, MARCO A. S.; CANNELLA, DAVID; POLIKARPOV, IGOR. Combining pieces: a thorough analysis of light activation boosting power and co-substrate preferences for the catalytic efficiency of lytic polysaccharide monooxygenase MtLPMO9A. BIOFUEL RESEARCH JOURNAL-BRJ, v. 8, n. 3, p. 1454-1464, . (18/22300-0, 15/13684-0, 19/13569-8)
VELASCO, JOSMAN; SEPULCHRO, ANA GABRIELA V.; HIGASI, PAULA M. R.; PELLEGRINI, VANESSA O. A.; CANNELLA, DAVID; DE OLIVEIRA, LEANDRO CRISTANTE; POLIKARPOV, IGOR; SEGATO, FERNANDO. Light Boosts the Activity of Novel LPMO from Aspergillus fumigatus Leading to Oxidative Cleavage of Cellulose and Hemicellulose. ACS SUSTAINABLE CHEMISTRY & ENGINEERING, v. 10, n. 50, p. 16-pg., . (19/22284-7, 18/22300-0, 19/01165-0, 21/06679-1, 14/18714-2, 15/13684-0)
NETO, MARIO DE OLIVEIRA; FERNANDES, ADRIANO DE FREITAS; PIIADOV, VASSILI; CRAIEVICH, ALDO FELIX; DE ARAUJO, EVANDRO ARES; POLIKARPOV, IGOR. SAXSMoW 3.0: New advances in the determination of the molecular weight of proteins in dilute solutions from SAXS intensity data on a relative scale. Protein Science, v. 31, n. 1, SI, . (18/22300-0, 15/13684-0)

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