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Splicing alternativo em transcritos de HSP como um mecanismo de adaptação celular em Trichophyton rubrum

Resumo

As proteínas de choque térmico (HSPs) estão envolvidas em processos críticos como invasão do tecido hospedeiro, resistência e patogenicidade em dermatófitos. A análise de RNA-Seq do Trichophyton rubrum exposto ao ácido undecanóico (UDA) revelou eventos de retenção de íntrons nos transcritos de HSP. Como os HSPs são modulados em resposta a vários estímulos e como o processamento alternativo (EA) pode resultar em uma ampla diversidade no proteoma das células eucarióticas, nosso objetivo foi confirmar os eventos de retenção mencionados, investigando suas conseqüências e extensão. Além disso, buscamos determinar: (1) o perfil de expressão dos genes HSP em um cenário de infecção e (2) a importância da Hsp90 para o potencial queratinolítico de T. rubrum. As análises de RT e qPCR comparando a exposição a UDA e terbinafina (TRB) confirmaram a presença de duas isoformas de mRNA do gene tipo hsp7, com padrões de expressão distintos em resposta a UDA e TRB. O perfil de expressão do HSP revelou dois transcritos com regulação positiva, três com regulação negativa e quatro sem modulação; A inibição da Hsp90 pela 17-AAG resultou em uma diminuição significativa no potencial queratinolítico a 37 ° C. No total, esses resultados ampliam o conhecimento atual sobre a importância das vias mediadas pelo HSP para a adaptação celular e outros aspectos da biologia dos dermatófitos, indicando que as proteínas da rede HSP podem ser alvos potenciais para a terapia antifúngica. (AU)