Auxílio à pesquisa 20/14426-3 - Fungos filamentosos, Enzimas microbianas - BV FAPESP
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Clonagem, expressão e mapeamento dos subsítios de peptidases não clássicas: aplicação biotecnológica na obtenção de peptídeos bioativos

Processo: 20/14426-3
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Regular
Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 2021
Data de Término da vigência: 31 de maio de 2024
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Hamilton Cabral
Beneficiário:Hamilton Cabral
Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Pesquisadores associados:Andréia Machado Leopoldino
Assunto(s):Fungos filamentosos  Enzimas microbianas  Peptídeo hidrolases  Peptidases de treonina  Ômega peptidases 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Fret | Fungos filamentosos | Ômega peptidase | peptidases | peptídeos | Treonino peptidase | Proteases

Resumo

As perspectivas na utilização de enzimas microbianas industriais têm aumentado consideravelmente no século 21, com tendência de aumento à medida que as novas enzimas apresentem potencial significativo para atender as necessidades de diversos setores industriais. Enzimas de origem microbiana, além de robustas tem potencial significativo na gestão de resíduos e consequentemente, no desenvolvimento do meio ambiente mais seguro. O mercado de enzimas deverá atingir o valor de US$ 14,7 bilhões em 2025, registrando uma taxa de crescimento anual composta de 6,7 em termos de valores. Peptidases microbianas constituem o principal grupo de enzimas usadas industrialmente, responsável por cerca de 2/3 do total de enzimas comercializados. O estudo de peptidase fúngica é um tema relevante a nível mundial, pois envolvem estudos fisiológicos que auxiliam no entendimento de como alguns fungos patogênicos interagem com os hospedeiros, no campo da biotecnologia, com o emprego de enzimas de fungos filamentosos em diversos setores industriais. Atualmente as enzimas fúngicas são as mais utilizadas, por exemplo, na indústria de alimentos, farmacêutica, biocombustíveis entre outras. A importância na determinação da especificidade de peptidases, ou seja, o mapeamento dos subsítios, auxilia no desenho racional de inibidores, possibilita a determinação da clivagem em proteínas e na obtenção de peptídeos com atividade biológica. Atualmente os peptídeos são considerados como nova classe de medicamentos que está despontando, no ano de 2017 o mercado global de proteínas e peptídeos bioativos foi avaliado em US$88,3 bilhões, com uma taxa de crescimento anual composta no período de 2020 a 2027 de 8,2%. O presente projeto tem por objetivo realizar a clonagem dos genes que codificam a treonino e ômega peptidases de fungos filamentosos no sistema de expressão em Pichia pastoris. Devido à necessidade de maior conhecimento desta subclasse das hidrolases, além do potencial de aplicação biotecnológica, por tratar-se de um projeto envolvendo a clonagem e expressão de novas enzimas que possuem amplas aplicações em diversas áreas, este projeto apresenta grande potencial de novos pedidos de patentes, além dos artigos científicos que serão produzidos com os resultados obtidos, além da possibilidade do descobrimento de peptídeos com atividade biológica de importância médica. (AU)

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Publicações científicas (4)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
PESSELA, BENEVIDES COSTA; OKAMOTO, DEBORA NOMA; CABRAL, HAMILTON. Editorial: Microbial proteases: Biochemical studies, immobilization and biotechnological application. FRONTIERS IN MICROBIOLOGY, v. 14, p. 2-pg., . (16/20385-2, 20/14426-3)
YOUSSEF ALI ABOU HAMIN NETO; NATHÁLIA GONSALES DA ROSA GARZON; LUCIANA BARBOSA COITINHO; LAYS MARTIN SOBRAL; ANDRÉIA MACHADO LEOPOLDINO; THAÍS REGIANI CATALDI; CARLOS ALBERTO LABATE; HAMILTON CABRAL. Fungal metalloprotease generate whey-derived peptides that may be involved in apoptosis in B16F10 melanoma cells. FOOD SCIENCE AND TECHNOLOGY, v. 42, . (12/18278-2, 20/14426-3, 12/24703-8)
PEDEZZI, RAFAEL; EVANGELISTA, DANILO ELTON; GARZON, NATHALIA GONSALES DA ROSA; SIMOES, FLAVIO ANTONIO DE OLIVEIRA; DE OLIVEIRA, ARTHUR HENRIQUE CAVALCANTE; POLIKARPOV, IGOR; CABRAL, HAMILTON. Biochemical and biophysical properties of a recombinant serine peptidase from Purpureocillium lilacinum. Biophysical Chemistry, v. 296, p. 9-pg., . (20/14426-3, 15/16084-4)
FURLAN, JOAO PEDRO RUEDA; RIBEIRO, TERESA GONSALVES; NOVAIS, ANGELA; CABRAL, HAMILTON; PEIXE, LUISA; STEHLING, ELIANA GUEDES. Citrobacter meridianamericanus sp. nov., isolated from a soil sample. INTERNATIONAL JOURNAL OF SYSTEMATIC AND EVOLUTIONARY MICROBIOLOGY, v. 73, n. 3, p. 5-pg., . (21/01655-7, 18/01890-3, 20/14426-3)

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