Busca avançada
Ano de início
Entree

Análise das estruturas das prolaminas de milho em estado sólido

Processo: 97/13449-1
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de maio de 1998 - 31 de outubro de 2000
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química - Química Analítica
Pesquisador responsável:Luiz Alberto Colnago
Beneficiário:Luiz Alberto Colnago
Instituição-sede: Embrapa Instrumentação Agropecuária. Empresa Brasileira de Pesquisa Agropecuária (EMBRAPA). Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento (Brasil). São Carlos , SP, Brasil
Assunto(s):Prolaminas  Espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier  Microscopia de força atômica  Milho  Ressonância magnética nuclear 

Resumo

As proteínas do milho que representam cerca de 10% da massa seca dos grãos, são constituídas por aproximadamente 80% prolaminas (proteínas insolúveis em água e solúveis em í álcool 70% com e sem redução das pontes de dissulfeto). As prolaminas são comuns a todos os cereais e são ricas em prolina e glutamina. No milho, as prolaminas são denominadas zeínas. Além de fonte de reserva para as sementes durante a germinação, as zeínas também tem sido considerada como um dos fatores responsáveis pela dureza do grão de milho. Esse é um importante fator de qualidade dos grãos de milho, pois quanto maior for à dureza, maior será a resistência mecânica ao transporte e armazenamento e destruição por insetos. Por serem pobres em lisina e triptofano (aminoácidos essenciais), as zeínas têm sido bastante estudadas do ponto de vista nutricional e genético. No entanto, devido suas propriedades intrínsecas, como insolubilidade em água, as zeínas têm sido raramente estudadas do ponto de vista da estrutura tridimensional. Assim, pretende-se estudar neste projeto as estruturas tridimensionais das zeínas em estado sólido (amorfo) e até na forma bruta (até dentro dos corpos protéicos onde são armazenadas nas sementes), usando as espectroscopias de infravermelho com transformada de Fourier (FTIR) e ressonância magnética nuclear (RMN), de alta resolução em estado sólido e microscopia de força atômica (AFM). Pretende-se também verificar se a estrutura das zeínas são alteradas pela exposição a solventes orgânicos e redução das pontes de dissulfeto. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
FORATO‚ L.A.; BICUDO‚ T.D.C.; COLNAGO‚ L.A. Conformation of α zeins in solid state by Fourier transform IR. Biopolymers, v. 72, n. 6, p. 421-426, 2003.

Por favor, reporte erros na lista de publicações científicas escrevendo para: cdi@fapesp.br.