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Biologia celular molecular de oligopeptidases

Resumo

Endo-oligopeptidases foi um termo cunhado por Camargo e Cols (OLIVEIRA et al., 1976) para descrever a especificidade proteolítica de um grupo de enzimas (denominadas à época, endo-oligopeptidases A e B) que agem apenas sobre pequenos peptídeos (5-17 aminoácidos), não degradando proteínas. Nesse Projeto Temático pretendemos dar continuidade aos nossos dois projetos individuais anteriores, financiados pela FAPESP (96/05904-8 e 99/01983-9), investigando a função celular das endo-oligopeptidases EP24.15 (EC 3.4.24.15) e EP24.16 (EC 3.4.24.16). A predominante localização intracelular das oligopeptidases EP24.15 e EP24.16 sugere função adicional àquela descrita no metabolismo extracelular de neuropeptídeos (FONTENELE- NETO et al. 2001; CHECLER et al. 1995; KATO et al. 1997). Nesse sentido, estudos do nosso laboratório, em colaboração com os laboratórios dos Professores Antonio C.M. Camargo (Instituto Butantan) e Célio Silva (FMRP, USP), sugerem que endo-oligopeptidases como a EP24.15 exerçam um importante papel no metabolismo intracelular de peptídeos produzidos pelo proteassoma 26S. Esses estudos foram posteriormente confirmados por outros grupos, gerando um importante avanço no entendimento da biologia celular dessas enzimas (Ferro et al., submetido). Assim, este projeto temático tem como objetivo investigar a biologia celular molecular das endo-oligopeptidases EP24.15 e EP24.16. (AU)

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Publicações científicas (20)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
CASTRO, LEANDRO M.; BERTI, DENISE A.; RUSSO, LILIAN C.; COELHO, VERONICA; GOZZO, FABIO C.; OLIVEIRA, VITOR; FERRO, EMER S.. Similar Intracellular Peptide Profile of TAP1/beta 2 Microglobulin Double-Knockout Mice and C57BL/6 Wild-Type Mice as Revealed by Peptidomic Analysis. AAPS JOURNAL, v. 12, n. 4, p. 608-616, . (10/00828-0, 04/04933-2)
BERTI, DENISE A.; MORANO, CAIN; RUSSO, LILIAN C.; CASTRO, LEANDRO M.; CUNHA, FERNANDA M.; ZHANG, XIN; SIRONI, JUAN; KLITZKE, CLECIO F.; FERRO, EMER S.; FRICKER, LLOYD D.. Analysis of Intracellular Substrates and Products of Thimet Oligopeptidase in Human Embryonic Kidney 293 Cells. Journal of Biological Chemistry, v. 284, n. 21, p. 14105-14116, . (04/04933-2)
DEMASI, MARILENE; PIASSA FILHO, GILBERTO M.; CASTRO, LEANDRO M.; FERREIRA, JULIANA C.; RIOLI, VANESSA; FERRO, EMER S.. Oligomerization of the cysteinyl-rich oligopeptidase EP24.15 is triggered by S-glutathionylation. Free Radical Biology and Medicine, v. 44, n. 6, p. 1180-1190, . (04/04933-2, 06/06969-0)
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RUSSO, LILIAN C.; GONI, CAMILA N.; CASTRO, LEANDRO M.; ASEGA, AMANDA F.; CAMARGO, ANTONIO C. M.; TRUJILLO, CLEBER A.; ULRICH, HENNING; GLUCKSMAN, MARC J.; SCAVONE, CRISTOFORO; FERRO, EMER S.. Interaction with calmodulin is important for the secretion of thimet oligopeptidase following stimulation. FEBS Journal, v. 276, n. 16, p. 4358-4371, . (04/04933-2)
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