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Instituto Nacional de Biotecnologia Estrutural e Química Medicinal em Doenças Infecciosas - INBEQMeDI

Processo: 08/57910-0
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Temático
Vigência: 01 de março de 2009 - 30 de junho de 2015
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Convênio/Acordo: CNPq - INCTs
Pesquisador responsável:Richard Charles Garratt
Beneficiário:Richard Charles Garratt
Instituição-sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Auxílios(s) vinculado(s):13/02383-4 - Visita ao Centro de Biotecnologia Molecular Estrutural do Instituto de Física de São Carlos para contatos de pesquisa e participação como conferencista convidado na Reunião Anual da SBBq, AV.EXT
12/09533-9 - International Congress on natural products research, AR.EXT
Bolsa(s) vinculada(s):14/16005-4 - Caracterização das interações moleculares entre proteínas da via de síntese de selenocisteínas, BP.IC
13/26996-5 - Clonagem molecular e expressão em Trypanosoma brucei da proteína U5-200K para experimentos de purificação em tandem, BP.IC
13/27013-5 - Caracterização biofísica da proteína U5-200K envolvida no processamentodo pré-mRNA de Trypanosoma brucei, BP.IC
+ mais bolsas vinculadas 13/15935-5 - Estudos bioquímicos e estruturais da enzima Selenofosfato Sintetase de Naegleria gruberi, BP.MS
12/23730-1 - Caracterização das interações macromoleculares das proteínas envolvidas na síntese de selenocisteínas em escherichia coli, BP.DR
12/04281-1 - Investigação metabólica em tripanossomatídeos utilizando ressonância magnética nuclear de precessão livre no estado estacionário (SSFP), BP.PD
11/24017-4 - Estudo do metabolismo de selênio em eucariotos primitivos, BP.PD
11/06087-5 - Identificação e caracterização das origens de replicação em Trypanosoma e Leishmania, BP.PD
10/12953-4 - Aplicação da RMN na elucidação estrutural dos domínios C-terminais das septinas SEPT2 e SEPT4 e interação com a proteína alfa-sinucleína, BP.PD
10/50058-7 - Estudo estrutural das enzimas Topoisomerase II mitocondrial e old yel low enzyme de Trypanosoma Cruzi, BP.DR
08/58316-5 - Estudos cinéticos e funcionais das proteínas humanas da família septina, BP.PD
08/01220-6 - Estudo biossintético de isoprenóides em Smallanthus sonchifolius e no fungo endofítico Nigrospora sphaerica associado ao monitoramento via LC-MS de culturas de endofíticos na detecção da lactona sesquiterpênica enidrina, BP.PD - menos bolsas vinculadas
Assunto(s):Doenças transmissíveis  Química médica  Biotecnologia  Fármacos 

Resumo

O Instituto Nacional de Biotecnologia Estrutural e Química Medicinal em Doenças Infecciosas (INBEQMeDI) é uma iniciativa conjunta resultante de projetos de colaboração existentes focados no desenvolvimento de estudos estruturais e biológicos em alvos moleculares específicos em microorganismos associados com doenças tropicais negligenciadas, tendo como objetivo o desenvolvimento de novas drogas candidatas para o tratamento das doenças endêmicas leishmaniose, esquistossomose, doença de Chagas e malária. Esta proposta é encorajada pela nossa iniciativa bem sucedida do CEPID-FAPESP Centro de Biologia Molecular Estrutural, que pelos últimos 8 anos tem conduzido projetos inovadores em Biotecnologia estrutural e Química medicinal; incluindo desenvolvimento de patentes, transferência de tecnologia e disseminação da Ciência através de diversos programas dedicados a alunos e professores do ensino médio, bem como a população em geral. Outro fator fundamental para este proposta é o fato de termos sido recentemente selecionados pela Organização Mundial da Saúde, através de seu Programa de Pesquisas em Doenças Tropicais (TDR), como centro de referência mundial de Química medicinal em doença de Chagas. Esta proposta é liderada pelo Centro de Biologia Molecular Estrutural do Instituto de Física de São Carlos (IFSC), da Universidade de São Paulo (USP), o primeiro, mais tradicional e prestigioso grupo de cristalografia de proteínas e desenho de drogas baseado em estrutura. Em adição a este grupo principal, nós propomos como grupos associados: 1) o laboratório de produtos naturais e síntese orgânica do Departamento de Química, Universidade Federal de São Carlos (DQ-UFSCar); quatro outros grupos de pesquisa de Parasitologia e Química medicinal da Universidade de São Paulo; 2) o laboratório para o estudo das bases moleculares de transdução de sinal do parasita da malária, do Departamento de Fisiologia, Instituto de Biociência; 3) o laboratório do Dr. A. Silber do Departamento de Parasitologia, Instituto de Ciências Biomédicas (ICB-USP); 4) o laboratório da Prof. Angela K. Cruz, do Departamento de Biologia Celular e Molecular de Agentes Patogênicos, Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto (FMRP-USP). Adicionalmente, o INBEQMeDI inclui grupos de dois jovens pesquisadores como laboratórios associados, Dr. Jorge Iulek, um cristalógrafo de proteínas estabelecido na Universidade Estadual de Ponta Grossa e a Dra. Juliana Lopes Rangel Fietto, uma bióloga molecular trabalhando no Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular da Universidade Federal de Viçosa. O Principal objetivo deste centro é realizar tanto pesquisa aplicada como básica, bem como desenvolvimento tecnológico e educação em Ciência para doenças infecciosas tropicais negligenciadas, que se fundamente no planejamento molecular baseado em estrutura, especificamente no desenho racional de drogas e vacinas baseado em estruturas moleculares. A fim de alcançar estes objetivos, o INBEQMeDI promoverá uma abordagem multidisciplinar, incluindo a utilização de técnicas de Biologia molecular, Bioquímica, Biologia estrutural (cristalografia de proteínas, NMR multidimensional, modelagem molecular e bioinformática), Química medicinal baseada tanto em produtos químicos sintéticos quanto naturais, Imunologia molecular, Biologia celular e Farmacologia. Os projetos incorporados pelo INBEQMeDI foram selecionados com base no seu potencial como alvos para quimioterapia em doenças tropicais. Integração e colaboração com o setor privado é sempre buscado, em particular com companhias farmacêuticas e de biotecnologia e institutos de pesquisa do setor de saúde. (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre o auxílio:
Academia Brasileira de Ciências empossa novos membros 
Matéria(s) publicada(s) na Revista Pesquisa FAPESP sobre o auxílio::
A essência das moléculas 
A essência das moléculas 

Publicações científicas (10)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
BASSO, LUIS G. M.; VICENTE, EDUARDO F.; CRUSCA, JR., EDSON; CILLI, EDUARDO M.; COSTA-FILHO, ANTONIO J. SARS-CoV fusion peptides induce membrane surface ordering and curvature. SCIENTIFIC REPORTS, v. 6, NOV 28 2016. Citações Web of Science: 10.
LEANDRO DE JESUS, TERESA CRISTINA; NUNES, VINICIUS SANTANA; LOPES, MARIANA DE CAMARGO; MARTIL, DAIANA EVELIN; IWAI, LEO KEI; MORETTI, NILMAR SILVIO; MACHADO, FABRICIO CASTRO; DE LIMA-STEIN, MARIANA L.; THIEMANN, OTAVIO HENRIQUE; ELIAS, MARIA CAROLINA; JANZEN, CHRISTIAN; SCHENKMAN, SERGIO; CHAGAS DA CUNHA, JULIA PINHEIRO. Chromatin Proteomics Reveals Variable Histone Modifications during the Life Cycle of Trypanosoma cruzi. JOURNAL OF PROTEOME RESEARCH, v. 15, n. 6, p. 2039-2051, JUN 2016. Citações Web of Science: 13.
BOREIKO, S.; SILVA, M.; IULEK, J. Crystallization and X Ray Diffraction Data Analyses of the Enzyme Urocanate Hydratase from Trypanosoma cruzi. REVISTA VIRTUAL DE QUIMICA, v. 8, n. 3, p. 678-686, 2016. Citações Web of Science: 0.
PENTEADO, R. F.; MARTINI, V. P.; IULEK, J. Crystallization and Crystallographic Analyses of Triosephosphate Isomerase from Naegleria gruberi. REVISTA VIRTUAL DE QUIMICA, v. 8, n. 6, p. 1835-1841, 2016. Citações Web of Science: 0.
SILVA, IVAN R.; SERRAO, VITOR H. B.; MANZINE, LIVIA R.; FAIM, LIVIA M.; DA SILVA, MARCO T. A.; MAKKI, RAPHAELA; SAIDEMBERG, DANIEL M.; CORNELIO, MARINONIO L.; PALMA, MARRIO S.; THIEMANN, OTAVIO H. Formation of a Ternary Complex for Selenocysteine Biosynthesis in Bacteria. Journal of Biological Chemistry, v. 290, n. 49, p. 29178-U103, DEC 4 2015. Citações Web of Science: 4.
ZERAIK, ANA E.; PEREIRA, HUMBERTO M.; SANTOS, YURI V.; BRANDAO-NETO, JOSE; SPOERNER, MICHAEL; SANTOS, MAIARA S.; COLNAGO, LUIZ A.; GARRATT, RICHARD C.; ARAUJO, ANA P. U.; DEMARCO, RICARDO. Crystal Structure of a Schistosoma mansoni Septin Reveals the Phenomenon of Strand Slippage in Septins Dependent on the Nature of the Bound Nucleotide. Journal of Biological Chemistry, v. 289, n. 11, p. 7799-7811, MAR 14 2014. Citações Web of Science: 17.
MACEDO, JOCI N. A.; VALADARES, NAPOLEAO F.; MARQUES, IVO A.; FERREIRA, FREDERICO M.; DAMALIO, JULIO C. P.; PEREIRA, HUMBERTO M.; GARRATT, RICHARD C.; ARAUJO, ANA P. U. The structure and properties of septin 3: a possible missing link in septin filament formation. Biochemical Journal, v. 450, n. 1, p. 95-105, FEB 15 2013. Citações Web of Science: 19.
BALASCO SERRAO, VITOR HUGO; ALESSANDRO, FERNANDO; ARMINI CALDAS, VICTOR EMANOEL; MARCAL, RAFAELA LEITE; PEREIRA, HUMBERTO D'MUNIZ; THIEMANN, OTAVIO HENRIQUE; GARRATT, RICHARD CHARLES. Promiscuous interactions of human septins: The GTP binding domain of SEPT7 forms filaments within the crystal. FEBS Letters, v. 585, n. 24, p. 3868-3873, DEC 15 2011. Citações Web of Science: 15.
BASSO, LUIS G. M.; RODRIGUES, RENATA Z.; NAAL, ROSE M. Z. G.; COSTA-FILHO, ANTONIO J. Effects of the antimalarial drug primaquine on the dynamic structure of lipid model membranes. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES, v. 1808, n. 1, p. 55-64, JAN 2011. Citações Web of Science: 24.
LEITE, NEY RIBEIRO; KROGH, RENATA; XU, WEI; ISHIDA, YUKO; IULEK, JORGE; LEAL, WALTER S.; OLIVA, GLAUCIUS. Structure of an Odorant-Binding Protein from the Mosquito Aedes aegypti Suggests a Binding Pocket Covered by a pH-Sensitive ``Lid{''}. PLoS One, v. 4, n. 11 NOV 26 2009. Citações Web of Science: 32.

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