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Bases moleculares das propriedades catalíticas das enzimas

Processo: 08/57619-4
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de maio de 2009 - 30 de abril de 2011
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Sandro Roberto Marana
Beneficiário:Sandro Roberto Marana
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Proteínas recombinantes  Glicosídeo hidrolases  Lisozimas  beta-Glicosidases  Catálise 

Resumo

Este projeto de pesquisa tem como objetivo geral investigar as bases moleculares de propriedades catalíticas das enzimas. Para tal serão usadas como modelo experimental uma beta-glicosidase e uma lisozima, todas produzidas como proteínas recombinantes. Os objetivos específicos do projeto são: 1- Avaliar a participação e importância de aminoácidos carregados eletricamente da superfície da lisozima MdL 1 na determinação do pH ótimo da atividade desta enzima sobre seu substrato natural (cápsulas de bactérias). 2- Identificar resíduos de aminoácidos relevantes para determinação do balanço entre reações de hidrólise e transglicosilação catalisadas pela beta-glicosidase Sfbgli. O objetivo 1 é uma tentativa de ir além da tradicional análise dos aminoácidos que compõem o sítio ativo para compreensão je propriedades enzimáticas, no caso do efeito do pH na atividade catalítica. Esta visão mais abrangente ampliará o sntenoirnento do modo de funcionamento das enzimas e poderá indicar novas vias para modulação de suas propriedades. Já o objetivo 2 poderá ampliar a diversidade de estratégias disponíveis para construção de beta-glicosidases transglicosiladoras lue têm aplicação na síntese de glicosídeos. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
SOUZA, VALQUIRIA P.; IKEGAMI, CECILIA M.; ARANTES, GUILHERME M.; MARANA, SANDRO R. Mutations close to a hub residue affect the distant active site of a GH1 beta-glucosidase. PLoS One, v. 13, n. 6 JUN 6 2018. Citações Web of Science: 1.
FRUTUOSO, M. A.; MARANA, S. R. A Single Amino Acid Residue Determines the Ratio of Hydrolysis to Transglycosylation Catalyzed by beta-Glucosidases. PROTEIN AND PEPTIDE LETTERS, v. 20, n. 1, p. 102-106, JAN 2013. Citações Web of Science: 14.
MENDONCA, LUCIO M. F.; MARANA, SANDRO R. Single mutations outside the active site affect the substrate specificity in a beta-glycosidase. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS, v. 1814, n. 12, p. 1616-1623, DEC 2011. Citações Web of Science: 15.

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