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Extração e pré-purificação de proteínas recombinantes produzidas nas folhas de tabaco transgênico usadas como biorreatores

Resumo

Plantas transgênicas têm sido sistemas cada vez mais estudados, e já utilizados em escala comercial, como biorreatores para a produção de proteínas recombinantes. Dentre diversas plantas consideradas, o tabaco, devido ao seu largo uso como modelo e a sua alta produtividade de biomassa, é uma das plantas mais empregadas e várias proteínas já foram produzidas em suas folhas. No entanto, existem problemas conectados com a estabilidade de proteínas recombinantes em extratos de folhas, como também com as etapas de purificação, causadas principalmente pela desnaturação e precipitação por complexação de proteínas com polifenóis e clorofila. Uma solução para estes problemas seria a integração de metodologia de extração com o método escolhido de remoção destes compostos. Um método potencial para remoção destas impurezas é a eletrocoagulação, método no qual a dissolução de eletrodos de Al gera grandes redes insolúveis em água (gel de Al(OH)3), as quais podem adsorver quimicamente as substâncias a serem removidas da solução. Assim, o objetivo deste projeto é estudar liberação de proteínas recombinantes de folhas de tabaco seguida da clarificação do extrato por eletrocoagulação, focando a maximização da liberação da proteína recombinante e a minimização de polifenóis e clorofila extraídos e presentes no extrato após clarificação por eletrocoagulação. Como este estudo será realizado com o uso de duas técnicas de expressão (transformação estável e agroinfiltração) e com três proteínas recombinantes de características distintas ("synthetic green fluorescent protein", (ß-glucuronidase, e apoptina), se iniciará uma base de conhecimento sobre os melhores métodos de expressão e sobre proteínas mais adequadas para serem produzidas em folhas de tabaco transgênico. (AU)

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