SMolBNet 2.0: estudos estruturais de fatores de transcrição reguladores dos genes de enzimas hidrolíticas e de swollenin em Aspergillus niger e A. fumigatus

• Processo: 10/51890-8
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Vigência: 01 de janeiro de 2011 - 31 de dezembro de 2012
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Mário Tyago Murakami
• Beneficiário: Mário Tyago Murakami
• Instituição Sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovação (Brasil). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Espectroscopia Cristalografia
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Aspegillus | Espectroscopia | Estrutura Cristalografica | Fatores De Transcricao | Hidrolases Glicosidicas | Swollenin

Resumo

O alto custo da redução de polissacarídeos complexos da biomassa para açúcares fermentáveis permanece o principal obstáculo antes que o etanol celulósico possa ser eficientemente comercializado. Os custos de celulases e hemicelulases contribuem substancialmente para o preço do bioetanol e, por isso, novos estudos visando a compreensão e o melhoramento da eficiência e da produtividade dessas enzimas são de fundamental importância. O fungo filamentoso Aspergillus niger é um grande produtor desse tipo de proteínas, sendo sua expressão regulada pelos fatores de transcrição XlnR e CreA. Um estudo detalhado pode permitir o desenho de formas modificadas desses fatores de transcrição que levem à expressão constitutiva ou independente de indutor/repressor, possibilitando uma maior produtividade de enzimas para tratamentos da biomassa da cana-de-açúcar. Outro fator importante para impulsionar a produção de bioetanol é o melhoramento de enzimas que realizam o processo de degradação da parede celular. Por isso, propomo-nos a estudar também as proteínas cujo nível transcricional é regulado pelos fatores XlnR e CreA. O acúmulo de conhecimentos, principalmente na área biofísica e estrutural, permitirá modificar racionalmente essas enzimas, de forma a torná-las mais estáveis e altamente ativas nas condições impostas pela indústria. As expansinas são proteínas de plantas sem atividade hidrolítica que promovem a quebra da cristalinidade das microfibrilas de celulose. As swollenins, um grupo das expansinas, têm-se mostrado importantes para a eficiente sacarificação da parede celular e por isso também foram incluídas nesse projeto. Os estudos estruturais dessas proteínas permitirão determinar seu modo de ação e realizar comparações com as expansinas, que têm atividade semelhante, mas organização estrutural diferente. Dessa forma, sinergicamente, esperamos contribuir na elucidação de mecanismos moleculares envolvendo desde regulação gênica bem como seus genes efetores hidrolíticos e não hidrolíticos que tem papel chave na degradação da biomassa lignocelulósica que poderá viabilizar novas estratégias economicamente viáveis para produção do bioetanol de segunda geração a partir do que hoje é considerado um resíduo pela indústria de produção de etanol. (AU)

Publicações científicas

(11)

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

SANTOS, CAMILA RAMOS; POLO, CARLA CRISTINA; CORREA, JULIANA MOCO; GARCIA SIMAO, RITA DE CASSIA; VICENTE SEIXAS, FLAVIO AUGUSTO; MURAKAMI, MARIO TYAGO. The accessory domain changes the accessibility and molecular topography of the catalytic interface in monomeric GH39 ss-xylosidases. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY, v. 68, n. 10, p. 1339-1345, OCT 2012. (10/51890-8)

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HOFFMAM, ZAIRA B.; OLIVEIRA, LEANDRO C.; COTA, JUNIO; ALVAREZ, THABATA M.; DIOGO, JOS A.; NETO, MARIO DE OLIVEIRA; CITADINI, ANA PAULA S.; LEITE, VITOR B. P.; SQUINA, FABIO M.; MURAKAMI, MARIO T.; et al. Characterization of a Hexameric Exo-Acting GH51 alpha-l-Arabinofuranosidase from the Mesophilic Bacillus subtilis. MOLECULAR BIOTECHNOLOGY, v. 55, n. 3, p. 260-267, NOV 2013. (10/51890-8, 11/14200-6, 11/13242-7, 08/58037-9, 11/17658-3)

FURTADO, GILVAN PESSOA; RIBEIRO, LUCAS FERREIRA; SANTOS, CAMILA RAMOS; TONOLI, CELISA CALDANA; DE SOUZA, ANGELICA RODRIGUES; OLIVEIRA, RENATA ROCHA; MURAKAMI, MARIO TYAGO; WARD, RICHARD JOHN. Biochemical and structural characterization of a beta-1,3-1,4-glucanase from Bacillus subtilis 168. Process Biochemistry, v. 46, n. 5, p. 1202-1206, MAY 2011. (07/01615-8, 07/01623-0, 08/57908-6, 10/51890-8)

SANTOS, CAMILA RAMOS; HOFFMAM, ZAIRA BRUNA; DE MATOS MARTINS, VANESA PEIXOTO; ZANPHORLIN, LETICIA MARIA; DE PAULA ASSIS, LEANDRO HENRIQUE; HONORATO, RODRIGO VARGAS; LOPES DE OLIVEIRA, PAULO SERGIO; RULLER, ROBERTO; MURAKAMI, MARIO TYAGO. Molecular Mechanisms Associated with Xylan Degradation by Xanthomonas Plant Pathogens. Journal of Biological Chemistry, v. 289, n. 46, p. 32186-32200, NOV 14 2014. (13/13309-0, 10/51890-8, 14/07135-1)

DE GIUSEPPE, PRISCILA O.; MARTINS, NADIA H.; MEZA, ANDREIA N.; DOS SANTOS, CAMILA R.; PEREIRA, HUMBERTO D'MUNIZ; MURAKAMI, MARIO T.. Insights into Phosphate Cooperativity and Influence of Substrate Modifications on Binding and Catalysis of Hexameric Purine Nucleoside Phosphorylases. PLoS One, v. 7, n. 9, SEP 5 2012. (10/51890-8, 07/00194-9)

SANTOS, CAMILA R.; POLO, CARLA C.; COSTA, MARIA C. M. F.; NASCIMENTO, ANDREY F. Z.; MEZA, ANDREIA N.; COTA, JUNIO; HOFFMAM, ZAIRA B.; HONORATO, RODRIGO V.; OLIVEIRA, PAULO S. L.; GOLDMAN, GUSTAVO H.; et al. Mechanistic Strategies for Catalysis Adopted by Evolutionary Distinct Family 43 Arabinanases. Journal of Biological Chemistry, v. 289, n. 11, p. 7362-7373, MAR 14 2014. (13/13309-0, 10/51890-8)

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DOS SANTOS, CAMILA RAMOS; PAIVA, JOICE HELENA; MEZA, ANDREIA NAVARRO; COTA, JUNIO; ALVAREZ, THABATA MARIA; RULLER, ROBERTO; PRADE, ROLF ALEXANDER; SQUINA, FABIO MARCIO; MURAKAMI, MARIO TYAGO. Molecular insights into substrate specificity and thermal stability of a bacterial GH5-CBM27 endo-1,4-beta-D-mannanase. Journal of Structural Biology, v. 177, n. 2, p. 469-476, FEB 2012. (10/51890-8)

SANTOS, CAMILA R.; PAIVA, JOICE H.; SFORCA, MAURICIO L.; NEVES, JORGE L.; NAVARRO, RODRIGO Z.; COTA, JUNIO; AKAO, PATRICIA K.; HOFFMAM, ZAIRA B.; MEZA, ANDREIA N.; SMETANA, JULIANA H.; et al. Dissecting structure-function-stability relationships of a thermostable GH5-CBM3 cellulase from Bacillus subtilis 168. Biochemical Journal, v. 441, p. 10-pg., 2012-01-01. (10/51890-8)

SANTOS, CAMILA RAMOS; POLO, CARLA CRISTINA; CORREA, JULIANA MOCO; GARCIA SIMAO, RITA DE CASSIA; VICENTE SEIXAS, FLAVIO AUGUSTO; MURAKAMI, MARIO TYAGO. The accessory domain changes the accessibility and molecular topography of the catalytic interface in monomeric GH39 ss-xylosidases. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY, v. 68, p. 7-pg., 2012-10-01. (10/51890-8)