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Estudo da atividade de proteinases e glicosidases capazes de degradar componentes da matriz extracelular

Processo: 97/13133-4
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Apoio a Jovens Pesquisadores
Vigência: 01 de abril de 1998 - 31 de março de 2002
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Ivarne Luis dos Santos Tersariol
Beneficiário:Ivarne Luis dos Santos Tersariol
Instituição-sede: Pró-Reitoria de Pesquisa, Pós-Graduação e Extensão. Universidade de Mogi das Cruzes (UMC). Mogi das Cruzes , SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):01/01469-5 - Desenvolvimento de substratos fluorogênicos com supressão intramolecular da fluorescência para estudos de endoglicosidades, BP.MS
01/01726-8 - Envolvimento do proteoglicano de heparam sulfato nos processos de secreção e internalização de Catepsina B, BP.MS
Assunto(s):Glicosídeo hidrolases  Peptídeo hidrolases  Peptídeos  Carboidratos  Matriz extracelular  Inibidores enzimáticos 
Publicação FAPESP:http://media.fapesp.br/bv/uploads/pdfs/Investindo...pesquisadores_101_110_110.pdf

Resumo

Diferentes proteinases e glicosidases interagem com a matriz extracelular em condições fisiopatológicas. As metalo-proteinases de matriz, a elastase, a heparanase são algumas dessas enzimas. Os carboidratos da matriz, substratos das glicosidases, podem modular as atividades proteolíticas. O projeto visa desenvolver métodos de estudo e avaliar as relações entre essas enzimas, seus substratos e inibidores naturais ou sintéticos, estabelecendo uma ligação entre a dinâmica das proteínas e carboidratos de matriz extracelular. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
CUNHA‚ R.L.O.R.; URANO‚ M.E.; CHAGAS‚ J.R.; ALMEIDA‚ P.C.; BINCOLETTO‚ C.; TERSARIOL‚ I.L.S.; COMASSETO‚ J.V. Tellurium-based cysteine protease inhibitors: evaluation of novel organotellurium (IV) compounds as inhibitors of human cathepsin B. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters, v. 15, n. 3, p. 755-760, 2005.

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