Correlação estrutura-função de proteínas e peptídeos

• Processo: 00/02026-7
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Jovens Pesquisadores
• Data de Início da vigência: 01 de outubro de 2000
• Data de Término da vigência: 31 de outubro de 2005
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica
• Pesquisador responsável: Thelma de Aguiar Pertinhez
• Beneficiário: Thelma de Aguiar Pertinhez
• Instituição Sede: Associação Brasileira de Tecnologia de Luz Síncrotron (ABTLuS). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovação (Brasil). Campinas , SP, Brasil
• Bolsa(s) vinculada(s): 03/12418-8 - Determinação da estrutura tridimensional e da dinâmica da fitotoxina cerato-platanina por ressonância magnética nuclear, BP.DD; 02/04467-6 - Estudos estruturais de fragmentos da proteína hemolítica Sticholisina II, BP.IC; 00/09823-0 - Correlação estrutura-função de proteínas e peptídeos, BP.JP
• Assunto(s): Espectroscopia de ressonância magnética nuclear Dicroísmo circular Peptídeos Proteínas Metalotioneína Cianobactérias Synechococcus
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Dicroismo Circular | Enovelamento De Proteinas | Estrutura E Dinamica | Peptideos | Proteinas | Ressonancia Magnetica Muclear
• Publicação FAPESP: https://media.fapesp.br/bv/uploads/pdfs/Investindo...pesquisadores_98_108_108.pdf

Resumo

O entendimento das funções biológicas, ao nível molecular, requer o conhecimento da estrutura tridimensional e das propriedades dinâmicas das proteínas envolvidas. Atualmente, as técnicas capazes de fornecer detalhes da estrutura de proteínas, ao nível atômico são: a cristalografia de raios x e a ressonância magnética nuclear (RMN). A vantagem da RMN, neste caso, reside na possibilidade de obter informações de caráter dinâmico em condições similares as fisiológicas. Neste projeto pretende-se empregar as técnicas espectroscópicas de RMN de alta resolução e dicroísmo circular e modelagem molecular para descrever os detalhes estruturais e processos dinâmicos, como enovelamento e flexibilidade dos peptídeos e proteínas, e correlacionar essas informações com suas atividades biológicas. Os sistemas de estudos serão: 1) os peptídeos antimicrobianos (FLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGAK, correspondente ao fragmento 33-61 da alfa-bemoglobina bovina e mutante da gomesina ZCRRLCYKQRCVTYCRGR); 2) fragmento do canal de sódio de cérebro (KGIRTLLFALMMSLPALFNIG resíduos 1644-1664, correspondente a alça citoplasmática entre S4 e S5 do domínio IV) e 3) a proteína metalotioneína da cianobactéria Synechococcus PCC 7942. O projeto científico será desenvolvido no Centro de Biologia Molecular Estrutural, do Laboratório Nacional de Luz Síncrotron em Campinas, e contará com a colaboração de pesquisadores de diversos centros de pesquisa do estado de São Paulo. (AU)

Publicações científicas

(7)

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

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DE OLIVEIRA, ALINE L.; GALLO, MARIANA; PAZZAGLI, LUIGIA; BENEDETTI, CELSO E.; CAPPUGI, GIANNI; SCALA, ANIELLO; PANTERA, BARBARA; SPISNI, ALBERTO; PERTINHEZ, THELMA A.; CICERO, DANIEL O.. The Structure of the Elicitor Cerato-platanin (CP), the First Member of the CP Fungal Protein Family, Reveals a Double psi beta-Barrel Fold and Carbohydrate Binding. Journal of Biological Chemistry, v. 286, n. 20, p. 17560-17568, MAY 20 2011. (00/02026-7, 00/10266-8, 99/11030-9)

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DE OLIVEIRA, ALINE LIMA; CILLI, EDUARDO MAFFUD; ROS, URIS; CRUSCA, EDSON, JR.; LANIO, MARIA ELIANA; ALVAREZ, CARLOS; SCHREIER, SHIRLEY; PERTINHEZ, THELMA AGUIAR; SPISNI, ALBERTO. Insights on the structure-activity relationship of peptides derived from Sticholysin II. PEPTIDE SCIENCE, v. 110, n. 5, p. 9-pg., 2018-09-01. (00/02026-7, 02/02067-0, 99/11030-9)

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