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Expressão, purificação e cristalização da proteína HBx do vírus da Hepatite B para sua análise estrutural por difração de raios X

Processo: 98/05891-9
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Apoio a Jovens Pesquisadores
Vigência: 01 de setembro de 1998 - 31 de agosto de 2002
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
Pesquisador responsável:Jörg Kobarg
Beneficiário:Jörg Kobarg
Instituição-sede: Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS). Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia, Inovações e Comunicações (Brasil). Campinas , SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):02/01767-9 - Clonagem e expressão de proteínas que interagem com as proteínas CGI-5 e Ki-1/57 para sua análise funcional e estrutural, BP.DD
01/00554-9 - Análise funcional e estrutural da proteína HBx do vírus da Hepatite B, BP.DR
01/00555-5 - Clonagem e expressão do cDNA que codifica a proteína humana Ki-1/57 homóloga da proteína Cdc37 envolvida na regulação do ciclo celular em levedura, para sua análise funcional e estrutural, BP.DR
00/11035-0 - Identicação de proteínas que interagem com a proteína humana "AUF1" que se liga e degrada "mRNA", BP.IC
Assunto(s):Hepatite B  Carcinoma hepatocelular  Purificação de proteínas 
Publicação FAPESP:http://media.fapesp.br/bv/uploads/pdfs/Investindo...pesquisadores_101_110_110.pdf

Resumo

O curto genoma do vírus da Hepatite B (HBV) codifica apenas quatro proteínas. Uma delas, a proteína HBx, está implicada na regulação do ciclo de vida viral e é necessária para a infectividade do vírus in vivo. Apesar de os efeitos pleiotrópicos dessa proteína terem sido descritos in vitro, a função definida dessa proteína ainda precisa ser determinada. Está claro, porém, que a HBx está envolvida na progressão da hepatite crônica para carcinoma hepatocelular (HCC). Na presente investigação, pretende-se tratar da estrutura tridimensional desconhecida da proteína HBx. Para esse fim, a HBx será expressa em hospedeiros bacterianos e também eucarióticos e purificada em grandes quantidades para que a proteína possa ser cristalizada para a determinação de sua estrutura por análise de difração de raios X no LNLS em Campinas. O conhecimento da estrutura da HBx será de grande ajuda não só para a melhor caracterização de sua função na progressão do carcinoma hepático dependente de HBV, como permitirá o planejamento racional de compostos moleculares pequenos que possam inibir esse processo. O desenvolvimento dessas drogas teria uma grande utilidade para melhorar a condição de saúde dos cerca de 10% da população mundial que estão infectados pelo vírus HBV. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
RUI, EDMILSON; MOURA, PATRICIA RIBEIRO DE; GONÇALVES, KALIANDRA DE ALMEIDA; KOBARG, JÖRG. Expression and spectroscopic analysis of a mutant hepatitis B virus onco-protein HBx without cysteine residues. Journal of Virological Methods, v. 126, n. 1/2, p. 65-74, June 2005.
DE MOURA‚ P.R.; RUI‚ E.; DE ALMEIDA GONÇALVES‚ K.; KOBARG‚ J. The cysteine residues of the hepatitis B virus onco-protein HBx are not required for its interaction with RNA or with human p53. VIRUS RESEARCH, v. 108, n. 1, p. 121-131, 2005.

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