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Interação de peptídeos líticos e membranas modelo: ação interfacial e indução de domínios lipídicos

Resumo

Estudos das correlações entre aspectos estruturais de peptídeos líticos, da família dos mastoparanos, e suas atividades lítica, em membranas modelo, e antimicrobiana, realizados em nosso laboratório por diferentes enfoques experimentais, evidenciaram diferentes mecanismo de ação para o mesmo peptídeo dependendo da razão peptídeo lipídio. Estes estudos revelaram que um conjunto de mastoparanos extraídos de vespas nativas apresenta atividade interfacial. Revelaram também que na interface bicamada solvente existe um complexo balanço entre interações eletrostáticas e hidrofóbicas que, juntamente com aspectos elásticos da bicamada modulam a atividade lítica e a seletividade destes peptídeos à membranas. Estes estudos forneceram evidências que alguns destes peptídeos induzem a formação de domínios ou segregação lipídica em vesículas mistas, que poderia constituir em mecanismo lítico alternativo para a atividade interfacial. A proposta do presente projeto é de aprofundar os estudos desta atividade interfacial e de formação de domínios lipídicos utilizando a técnica de monocamadas lipídicas. Monocamadas lipídicas na interface água-ar são usadas como modelo para a interface solvente - monocamada externa em vesículas. Informações importantes, tais como penetração de peptídeos em monocamadas, alterações nas áreas moleculares de peptídeos e de lipídeos, constantes de partição peptídeo monocamada, o impacto de peptídeos nas isotermas pressão área de lipídios, alterações no modulo elástico de expansão de área serão associadas àquelas obtidas por outras técnicas que vêm sendo utilizadas. A associação deste conjunto de dados será importantes para a compreensão do mecanismo de ação interfacial e das bases físico-químicas do sinergismo observado na interface bicamada solvente. (AU)

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Publicações científicas (7)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
ALVARES, DAYANE S.; WILKE, NATALIA; RUGGIERO NETO, JOAO; FANANI, MARIA LAURA. The insertion of Polybia-MP1 peptide into phospholipid monolayers is regulated by its anionic nature and phase state. Chemistry and Physics of Lipids, v. 207, n. A, p. 38-48, OCT 2017. Citações Web of Science: 8.
ALVARES, DAYANE S.; RUGGIERO NETO, JOAO; AMBROGGIO, ERNESTO E. Phosphatidylserine lipids and membrane order precisely regulate the activity of Polybia-MP1 peptide. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES, v. 1859, n. 6, p. 1067-1074, JUN 2017. Citações Web of Science: 4.
MORO ZANIN, LUCIANA PUIA; DE ARAUJO, ALEXANDRE SUMAN; JULIANO, MARIA APARECIDA; CASELLA, TIAGO; LELLES NOGUEIRA, MARA CORREA; RUGGIERO NETO, JOAO. Effects of N-terminus modifications on the conformation and permeation activities of the synthetic peptide L1A. Amino Acids, v. 48, n. 6, p. 1433-1444, JUN 2016. Citações Web of Science: 3.
ALVARES, DAYANE S.; LAURA FANANI, MARIA; RUGGIERO NETO, JOAO; WILKE, NATALIA. The interfacial properties of the peptide Polybia-MP1 and its interaction with DPPC are modulated by lateral electrostatic attractions. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES, v. 1858, n. 2, p. 393-402, FEB 2016. Citações Web of Science: 12.
LEITE, NATALIA BUENO; AUFDERHORST-ROBERTS, ANDERS; PALMA, MARIO SERGIO; CONNELL, SIMON D.; RUGGIERO NETO, JOAO; BEALES, PAUL A. PE and PS Lipids Synergistically Enhance Membrane Poration by a Peptide with Anticancer Properties. BIOPHYSICAL JOURNAL, v. 109, n. 5, p. 936-947, SEP 1 2015. Citações Web of Science: 40.
LEITE, NATALIA BUENO; ALVARES, DAYANE DOS SANTOS; DE SOUZA, BIBIANA MONSON; PALMA, MARIO SERGIO; RUGGIERO NETO, JOAO. Effect of the aspartic acid D2 on the affinity of Polybia-MP1 to anionic lipid vesicles. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, v. 43, n. 4-5, p. 121-130, MAY 2014. Citações Web of Science: 6.
PUIA ZANIN, LUCIANA MORO; ALVARES, DAYANE DOS SANTOS; JULIANO, MARIA APARECIDA; PAZIN, WALLANCE MOREIRA; ITO, AMANDO SIUITI; RUGGIERO NETO, JOO. Interaction of a synthetic antimicrobial peptide with model membrane by fluorescence spectroscopy. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, v. 42, n. 11-12, p. 819-831, DEC 2013. Citações Web of Science: 10.

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