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Estudos dos sistemas chaperones moleculares HSP70 e HSP90 de parasitas

Processo: 07/05001-4
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Jovens Pesquisadores
Vigência: 01 de agosto de 2008 - 31 de julho de 2012
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Julio Cesar Borges
Beneficiário:Julio Cesar Borges
Instituição-sede: Instituto de Química de São Carlos (IQSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Pesq. associados:Fernanda Canduri
Bolsa(s) vinculada(s):12/08067-4 - Estudo da interação entre as proteínas Aha1 e Hsp90 e obtenção dos domínios N- e C-terminal da proteína Aha1 de Plasmodium falciparum, BP.IC
11/18599-0 - Bolsa de Iniciação Científica ao projeto "Estudos dos sistemas chaperones moleculares Hsp70 e Hsp90 de parasitas", BP.IC
11/18557-6 - Auxílio técnico ao projeto "Estudos dos sistemas chaperones moleculares Hsp70 e Hsp90 de parasitas", BP.TT
+ mais bolsas vinculadas 10/09392-0 - Obtenção e caracterização da HOP de P. falciparum e L. brasiliensis, BP.IC
10/09472-4 - Obtenção e caracterização da Hsp40 de P. falciparum e L. braziliensis, BP.IC
10/09476-0 - Obtenção e caracterização da p23 de P. falciparum e L. brasiliensis, BP.IC
08/09025-8 - Estudo da chaperone molecular Hsp90 e sua co-chaperone p23 de Plasmodium falciparum e Leishmania braziliensis, BP.DR
09/01409-4 - Obtenção e caracterização da Hsp40 de P. falciparum e L. brasiliensis, BP.IC
09/00970-4 - Auxílio técnico ao projeto "Estudos dos sistemas chaperones moleculares Hsp70 e Hsp90 de parasitas", BP.TT - menos bolsas vinculadas
Assunto(s):Animais parasitos  Proteínas 
Publicação FAPESP:https://media.fapesp.br/bv/uploads/pdfs/Investindo...pesquisadores_81_97_97.pdf

Resumo

As chaperones moleculares são proteínas que auxiliam o enovelamento de proteínas e previnem a sua agregação, entre outras importantes funções intracelulares. Entre as várias famílias de chaperones, as Hsp70 funcionam como um pivô recebendo e distribuindo substratos de/para outras chaperones moleculares, como as Hsp90. Este sistema multi-chaperone está envolvido na transdução do sinal intracelular, na estabilização de receptores hormonais corticóides e de proteínas quinases. As Hsp90 e Hsp70 são essenciais para a viabilidade celular, pois sua inativação leva à supressão do crescimento de organismos, inclusive de parasitas do filo apicomplexa. Inibidores das Hsp90 (geldanamicina e radicicol) inibem o crescimento de Plasmodium falciparum, Leishmania donovani e Trypanosoma cruzi. O objetivo deste projeto é obter proteínas dos sistemas chaperones Hsp70 e Hsp90 de Plasmodium falciparum e Leishmania brasiliensis, parasitas da malária e leishmaniose, respectivamente, e caracterizar a relação estrutura-função destes sistemas. A intenção é determinar os fatores estruturais, termodinâmicos e funcionais, assim como as mudanças conformacionais induzidas por ligantes, que são importantes para o ciclo funcional destes sistemas chaperones. O efeito dos inibidores das Hsp90 na sua estrutura e na sua função também será caracterizado a fim de determinar as bases moleculares da inibição e a viabilidade de seu emprego contra parasitoses. (AU)

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Publicações científicas (17)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
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DORES-SILVA, PAULO ROBERTO; RODRIGUES KIRALY, VANESSA THOMAZ; DE OLIVEIRA MORITZ, MILENE NOBREGA; BALASCO SERRAO, VITOR HUGO; SIQUEIRA DOS PASSOS, PATRICIA MARIA; SPAGNOL, VALENTINE; TEIXEIRA, FELIPE ROBERTI; GAVA, LISANDRA MARQUES; CAUVI, DAVID MARIO; INACIO RAMOS, CARLOS HENRIQUE; et al. New insights on human Hsp70-escort protein 1: Chaperone activity, interaction with liposomes, cellular localizations and HSPA's self-assemblies remodeling. International Journal of Biological Macromolecules, v. 182, p. 772-784, . (07/05001-4, 14/16646-0, 14/07206-6, 17/26131-5, 16/25798-3, 09/54216-9, 12/50161-8, 17/07879-9, 11/23110-0, 17/07335-9, 04/08868-0, 12/23730-1)
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