Busca avançada
Ano de início
Entree

Eletrofisiologia de peptídeos antimicrobianos em bicamadas lipídicas planas

Resumo

O crescimento da resistência de bactérias aos antibióticos convencionais tem motivado esforços para se obter compostos antimicrobianos com mecanismos de ação diferentes dos usuais. Dentre estes se destacam os peptídeos anfipáticos do tipo ±-hélice que atuam na maioria das vezes permeabilizando a membrana celular do patógeno levando-o à morte. Acredita-se que fatores elétricos exerçam papel dominante na interação peptídeo-lipídeo, com a conseqüente permeabilização da membrana. Bicamadas lipídicas planas são um excelente modelo experimental para estudar a ação de peptídeos, pois mimetizam aspectos físico-químicos essenciais às biomembranas. Neste projeto de pesquisa, objetiva-se determinar as conseqüências da variação da composição lipídica da membrana à ação de peptídeos antimicrobianos em geral. Estes interagem com membranas fosfolipídicas, independentemente de receptores específicos, de uma maneira rápida e dependente de sua concentração. No estudo serão realizadas medições da atividade de canal unitário e da capacitância da membrana. Nosso principal objetivo é entender os aspectos físico-químicos das biomembranas que afetam a ligação e a atividade de poro destes peptídeos. Ainda, fatores estruturais da molécula de colesterol que determinam a seletividade celular destes peptídeos serão investigados. Espera-se assim obter um quadro mais realístico da estrutura e cinética de formação de poros por peptídeos antimicrobianos. (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre o auxílio:
Matéria(s) publicada(s) em Outras Mídias (0 total):
Mais itensMenos itens
VEICULO: TITULO (DATA)
VEICULO: TITULO (DATA)

Publicações científicas (5)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
MEDEIROS, DJALMA; SILVA-GONCALVES, LAIZ DA COSTA; BRITO DA SILVA, ANNIELLE MENDES; DOS SANTOS CABRERA, MARCIA PEREZ; ARCISIO-MIRANDA, MANOEL. Membrane-mediated action of the endocannabinoid anandamide on membrane proteins: implications for understanding the receptor-independent mechanism. SCIENTIFIC REPORTS, v. 7, . (14/08372-7, 12/02065-0, 12/24259-0)
BRITO DA SILVA, ANNIELLE MENDES; SILVA-GONCALVES, LAIZ COSTA; OLIVEIRA, FERNANDO AUGUSTO; ARCISIO-MIRANDA, MANOEL. Pro-necrotic Activity of Cationic Mastoparan Peptides in Human Glioblastoma Multiforme Cells Via Membranolytic Action. Molecular Neurobiology, v. 55, n. 7, p. 5490-5504, . (16/13368-4, 09/53840-0, 12/02065-0, 12/50336-2)
MARTINS, DANUBIA BATISTA; NASARIO, FABIO DOMINGUES; SILVA-GONCALVES, LAIZ COSTA; DE OLIVEIRA TIERA, VERA APARECIDA; ARCISIO-MIRANDA, MANOEL; TIERA, MARCIO JOSE; DOS SANTOS CABRERA, MARCIA PEREZ. Chitosan derivatives targeting lipid bilayers: Synthesis, biological activity and interaction with model membranes. Carbohydrate Polymers, v. 181, p. 1213-1223, . (09/11707-2, 14/08372-7, 10/11823-0, 12/24259-0, 12/03619-9, 12/02065-0)
COSTA PETRIN, THAIS H.; FADEL, VALMIR; MARTINS, DANUBIA B.; DIAS, SUSANA A.; CRUZ, ANA; SERGIO, LUCIANA MARCIANO; ARCISIO-MIRANDA, MANOEL; CASTANHO, MIGUEL A. R. B.; DOS SANTOS CABRERA, MARCIA P.. Synthesis and Characterization of Peptide-Chitosan Conjugates (PepChis) with Lipid Bilayer Affinity and Antibacterial Activity. Biomacromolecules, v. 20, n. 7, p. 2743-2753, . (14/08372-7, 16/13368-4, 15/07548-7, 12/02065-0, 12/24259-0)
SILVA, DEBORA E. S.; CALI, MARIANA P.; PAZIN, WALLANCE M.; CARLOS-LIMA, ESTEVAO; SALLES TREVISAN, MARIA TERESA; VENANCIO, TIAGO; ARCISIO-MIRANDA, MANOEL; ITO, AMANDO S.; CARLOS, ROSE M.. Luminescent Ru(II) Phenanthroline Complexes as a Probe for Real-Time Imaging of A beta Self-Aggregation and Therapeutic Applications in Alzheimer's Disease. Journal of Medicinal Chemistry, v. 59, n. 19, p. 9215-9227, . (14/26895-7, 14/24643-0, 14/12538-8, 12/02065-0, 14/07935-8)

Por favor, reporte erros na lista de publicações científicas escrevendo para: cdi@fapesp.br.