Estudos biofísicos e da ação sinérgica de enzimas termofílicas envolvidas na hidrólise de mananas

• Processo: 12/21054-9
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Vigência: 01 de abril de 2013 - 31 de março de 2015
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Wanius José Garcia da Silva
• Beneficiário: Wanius José Garcia da Silva
• Instituição Sede: Centro de Ciências Naturais e Humanas (CCNH). Universidade Federal do ABC (UFABC). Ministério da Educação (Brasil). Santo André , SP, Brasil
• Assunto(s): Mananas Biocombustíveis Lignocelulose Hidrólise Enzimas termofílicas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: beta-glicosidase | Beta-mananase | beta-manosidade | Bioenergia - biocombustíveis | Biofísica - estrutura | biomassa lignocelulósica | Enzimas termofílicas - mananases | função de proteínas | Hemecelulose | Biofísica Molecular

Resumo

Celulases e xilanases são enzimas extensivamente estudadas devido a suas significativas aplicações industriais, principalmente relativas às biorrefinarias. Contudo, enzimas que degradam mananas têm desfrutado de menor atenção. Com o crescente número de linhagens heterólogas capazes de produzirem enzimas que degradam mananas, essas enzimas passaram a ganhar importância. Vários estudos relatam a produção de enzimas na ordem de g/L o que permitiria comercialmente a produção viável de mananases utilizando essas linhagens. Neste projeto de pesquisa, propomos realizar a clonagem, expressão e purificação das enzimas beta-mananase, beta-manosidase e beta-glicosidase da bactéria hipertermofílica T. petrophila para subsequentes estudos biofísicos e bioquímicos. Beta-mananase, beta-manosidase e beta-glicosidase são as principais enzimas envolvidas na hidrólise de mananas e glicomananas em moléculas de açúcares fermentáveis. A relação estrutura/função e a ação sinérgica dessas enzimas na hidrólise dos polissacarídeos manana e glicomanana serão estudadas em diferentes condições físico-químicas. A degradação destes polissacarídeos representa um passo chave para várias aplicações industriais incluindo a produção de biocombustíveis de segunda geração, deslignificação da polpa kraft e processamento de alimento. Através desses estudos, pretende-se compreender melhor e aperfeiçoar a ação sinérgica das enzimas beta-mananase, beta-manosidase e beta-glicosidase, da bactéria T. petrophila, na hidrólise de mananas e glicomananas em moléculas de açúcares fermentáveis. (AU)

Publicações científicas

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(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

DE OLIVEIRA, LEANDRO C.; DA SILVA, VIVIAM M.; COLUSSI, FRANCIELI; CABRAL, ALINE D.; DE OLIVEIRA NETO, MARIO; SQUINA, FABIO M.; GARCIA, WANIUS. Conformational Changes in a Hyperthermostable Glycoside Hydrolase: Enzymatic Activity Is a Consequence of the Loop Dynamics and Protonation Balance. PLoS One, v. 10, n. 2, FEB 27 2015. (12/21054-9, 08/58037-9, 12/03503-0, 11/13242-7)

DA SILVA, VIVIAM M.; COLUSSI, FRANCIELI; NETO, MARIO DE OLIVEIRA; BRAZ, ANTONIO S. K.; SQUINA, FABIO M.; OLIVEIRA, CRISTIANO L. P.; GARCIA, WANIUS. Modular Hyperthermostable Bacterial Endo-beta-1, 4-Mannanase: Molecular Shape, Flexibility and Temperature-Dependent Conformational Changes. PLoS One, v. 9, n. 3, MAR 26 2014. (12/21054-9, 12/03503-0)

COLUSSI, FRANCIELI; DA SILVA, VIVIAM M.; MILLER, IAN; COTA, JUNIO; DE OLIVEIRA, LEANDRO C.; DE OLIVEIRA NETO, MARIO; SQUINA, FABIO M.; GARCIA, WANIUS. Oligomeric state and structural stability of two hyperthermophilic beta-glucosidases from Thermotoga petrophila. Amino Acids, v. 47, n. 5, p. 937-948, MAY 2015. (12/21054-9, 08/58037-9, 12/03503-0, 11/13242-7)

COTA, JUNIO; CORREA, THAMY L. R.; DAMASIO, ANDRE R. L.; DIOGO, JOSE A.; HOFFMAM, ZAIRA B.; GARCIA, WANIUS; OLIVEIRA, LEANDRO C.; PRADE, ROLF A.; SQUINA, FABIO M.. Comparative analysis of three hyperthermophilic GH1 and GH3 family members with industrial potential. NEW BIOTECHNOLOGY, v. 32, n. 1, p. 13-20, JAN 25 2015. (12/21054-9, 11/13242-7, 08/58037-9, 10/18198-3)