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Secreção de glicoproteínas heterólogas em Aspergillus: efeito do padrão de glicosilação em parâmetros funcionais de glicosil hidrolases

Processo: 12/20549-4
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Programa BIOEN - Apoio a Jovens Pesquisadores
Vigência: 01 de novembro de 2013 - 30 de junho de 2018
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Microbiologia - Microbiologia Aplicada
Pesquisador responsável:André Ricardo de Lima Damasio
Beneficiário:André Ricardo de Lima Damasio
Instituição-sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Auxílios(s) vinculado(s):18/01840-6 - 40th Symposium on Biotechnology for fuels and chemicals, AR.EXT
17/22663-2 - Perfil de proteínas em cepas recombinantes de Aspergillus nidulans super-produzindo enzimas heterólogas, PUB.ART
17/19064-0 - Caracterização estrutural e funcional de uma alfa-L-arabinofuranosidase (GH62) altamente secretada por Aspergillus nidulans cultivado em bagaço de cana-de-açúcar, PUB.ART
Bolsa(s) vinculada(s):17/26315-9 - Influência de fatores de transcrição na secreção de enzimas em Aspergillus nidulans, BP.MS
16/16306-0 - Análise funcional e biológica de LPMOs (Lytic Polysaccharide Monooxygenases) e proteínas acessórias (não-CAZymes) frente a degradação de palha de cana-de-açúcar por fungos filamentosos, BP.PD
14/23051-2 - Análise comparativa do mecanismo de secreção de proteínas heterólogas em Aspergillus nidulans, BP.MS
+ mais bolsas vinculadas 14/15403-6 - Aspergillus nidulans como modelo para manipulação de genes envolvidos no processo de "Unfolded Protein Response", BP.DR
13/24988-5 - Secreção de glicoproteínas heterólogas em Aspergillus: efeito do padrão de glicosilação em parâmetros funcionais de glicosil hidrolases, BP.DD
13/18910-3 - Secreção de glicoproteínas heterólogas em Aspergillus: efeito do padrão de glicosilação em parâmetros funcionais de glicosil hidrolases, BP.JP.BIOEN - menos bolsas vinculadas
Assunto(s):Aspergillus  Glicoproteínas  Glicosilação 

Resumo

Apenas um terço da biomassa de cana de açúcar é processada a etanol, enquanto os outros dois terços são descartados como bagaço e palha. Celulose e hemicelulose são os polímeros mais abundantes no bagaço de cana, e estão organizados de forma muito complexa na parede celular. Celulases e hemicelulases são glicosil hidrolases responsáveis pela completa degradação dos polissacarídeos da parede celular de plantas. A maior fonte de prospecção para produção de enzimas relacionadas a degradação de biomassa são os fungos filamentosos, destacando-se os do gênero Aspergillus. Aspergillus e Trichoderma, são extraordinários em sua capacidade de secretar grandes quantidades de proteínas para o meio de cultura. A maioria das proteínas fúngicas sofre glicosilação co- ou pós-traducional no reticulo endoplasmático (RE) e/ou complexo de Golgi, e portanto são glicoproteínas em sua essência. Contudo, esta proposta versará sobre dois grandes objetivos: 1) Efeito de N-glicanas sobre propriedades funcionais de glicosil hidrolases: Investigaremos possíveis alterações funcionais de variantes não glicosiladas, hipo- e hiper-glicosiladas de uma endo-xilanase GH11 clonada de Penicillium funiculosum. Estas alterações incluem, aumento ou redução de atividade, alteração no padrão de produtos de hidrólise, mudanças em constantes cinéticas (Km e Kcat), alterações na estrutura secundária e variações na especificidade e afinidade a diferentes substratos; 2) Expressão constitutiva de hacA induzido e cpcA (genes envolvidos no stress de RE e unfolded protein response) em A. nidulans: propomos a construção de cepas expressando constitutivamente hacAi e gcn4p/cpcA, verificando de forma sistemática a produção heteróloga de uma proteína alvo, XegA de Aspergillus clavatus (Acla_029940). (AU)

Publicações científicas (13)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
RUBIO, MARCELO VENTURA; FANCHINI TERRASAN, CESAR RAFAEL; CONTESINI, FABIANO JARES; ZUBIETA, MARIANE PALUDETTI; GERHARDT, JAQUELINE ALINE; OLIVEIRA, LEANDRO CRISTANTE; DE SOUZA SCHMIDT GONCALVES, ANY ELISA; ALMEIDA, FAUSTO; SMITH, BRADLEY JOSEPH; MARTINS FERREIRA DE SOUZA, GUSTAVO HENRIQUE; SAMPAIO DIAS, ARTUR HERMANO; SKAF, MUNIR; DAMASIO, ANDRE. Redesigning N-glycosylation sites in a GH3 beta-xylosidase improves the enzymatic efficiency. BIOTECHNOLOGY FOR BIOFUELS, v. 12, n. 1 NOV 14 2019. Citações Web of Science: 0.
ZUBIETA, MARIANE PALUDETTI; CONTESINI, FABIANO JARES; RUBIO, MARCELO VENTURA; DE SOUZA SCHMIDT GONCALVES, ANY ELISA; GERHARDT, JAQUELINE ALINE; PRADE, ROLF ALEXANDER; DE LIMA DAMASIO, ANDRE RICARDO. Protein profile in Aspergillus nidulans recombinant strains overproducing heterologous enzymes. MICROBIAL BIOTECHNOLOGY, v. 11, n. 2, p. 346-358, MAR 2018. Citações Web of Science: 4.
CONTESINI, FABIANO JARES; LIBERATO, MARCELO VIZONA; RUBIO, MARCELO VENTURA; CALZADO, FELIPE; ZUBIETA, MARIANE PALUDETTI; RIANO-PACHON, DIEGO MAURICIO; SQUINA, FABIO MARCIO; BRACHT, FABRICIO; SKAF, MUNIR S.; DAMASIO, ANDRE RICARDO. Structural and functional characterization of a highly secreted alpha-L-arabinofuranosidase (GH62) from Aspergillus nidulans grown on sugarcane bagasse. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS, v. 1865, n. 12, p. 1758-1769, DEC 2017. Citações Web of Science: 4.
DE LIMA DAMASIO, ANDRE RICARDO; RUBIO, MARCELO VENTURA; GONCALVES, THIAGO AUGUSTO; PERSINOTI, GABRIELA FELIX; SEGATO, FERNANDO; PRADE, ROLF ALEXANDER; CONTESINI, FABIANO JARES; DE SOUZA, AMANDA PEREIRA; BUCKERIDGE, MARCOS SILVEIRA; SQUINA, FABIO MARCIO. Xyloglucan breakdown by endo-xyloglucanase family 74 from Aspergillus fumigatus. Applied Microbiology and Biotechnology, v. 101, n. 7, p. 2893-2903, APR 2017. Citações Web of Science: 7.
DE VRIES, RONALD P.; RILEY, ROBERT; WIEBENGA, AD; AGUILAR-OSORIO, GUILLERMO; AMILLIS, SOTIRIS; UCHIMA, CRISTIANE AKEMI; ANDERLUH, GREGOR; ASADOLLAHI, MOJTABA; ASKIN, MARION; BARRY, KERRIE; BATTAGLIA, EVY; BAYRAM, OZGUR; BENOCCI, TIZIANO; BRAUS-STROMEYER, SUSANNA A.; CALDANA, CAMILA; CANOVAS, DAVID; CERQUEIRA, GUSTAVO C.; CHEN, FUSHENG; CHEN, WANPING; CHOI, CINDY; CLUM, ALICIA; CORREA DOS SANTOS, RENATO AUGUSTO; DE LIMA DAMASIO, ANDRE RICARDO; DIALLINAS, GEORGE; EMRI, TAMAS; FEKETE, ERZSEBET; FLIPPHI, MICHEL; FREYBERG, SUSANNE; GALLO, ANTONIA; GOURNAS, CHRISTOS; HABGOOD, ROB; HAINAUT, MATTHIEU; LAURA HARISPE, MARIA; HENRISSAT, BERNARD; HILDEN, KRISTIINA S.; HOPE, RYAN; HOSSAIN, ABEER; KARABIKA, EUGENIA; KARAFFA, LEVENTE; KARANYI, ZSOLT; KRASEVEC, NADA; KUO, ALAN; KUSCH, HARALD; LABUTTI, KURT; LAGENDIJK, ELLEN L.; LAPIDUS, ALLA; LEVASSEUR, ANTHONY; LINDQUIST, ERIKA; LIPZEN, ANNA; LOGRIECO, ANTONIO F.; MACCABE, ANDREW; MAKELA, MIIA R.; MALAVAZI, IRAN; MELIN, PETTER; MEYER, VERA; MIELNICHUK, NATALIA; MISKEI, MARTON; MOLNAR, AKOS P.; MULE, GIUSEPPINA; NGAN, CHEW YEE; OREJAS, MARGARITA; OROSZ, ERZSEBET; OUEDRAOGO, JEAN PAUL; OVERKAMP, KARIN M.; PARK, HEE-SOO; PERRONE, GIANCARLO; PIUMI, FRANCOIS; PUNT, PETER J.; RAM, ARTHUR F. J.; RAMON, ANA; RAUSCHER, STEFAN; RECORD, ERIC; RIANO-PACHON, DIEGO MAURICIO; ROBERT, VINCENT; ROEHRIG, JULIAN; RULLER, ROBERTO; SALAMOV, ASAF; SALIH, NADHIRA S.; SAMSON, ROB A.; SANDOR, ERZSEBET; SANGUINETTI, MANUEL; SCHUTZE, TABEA; SEPCIC, KRISTINA; SHELEST, EKATERINA; SHERLOCK, GAVIN; SOPHIANOPOULOU, VICKY; SQUINA, FABIOM.; SUN, HUI; SUSCA, ANTONIA; TODD, RICHARD B.; TSANG, ADRIAN; UNKLES, SHIELA E.; VAN DE WIELE, NATHALIE; VAN ROSSEN-UFFINK, DIANA; DE CASTRO OLIVEIRA, JULIANA VELASCO; VESTH, TAMMI C.; VISSER, JAAP; YU, JAE-HYUK; ZHOU, MIAOMIAO; ANDERSEN, MIKAEL R.; ARCHER, DAVID B.; BAKER, SCOTT E.; BENOIT, ISABELLE; BRAKHAGE, AXEL A.; BRAUS, GERHARD H.; FISCHER, REINHARD; FRISVAD, JENS C.; GOLDMAN, GUSTAVO H.; HOUBRAKEN, JOS; OAKLEY, BERL; POCSI, ISTVAN; SCAZZOCCHIO, CLAUDIO; SEIBOTH, BERNHARD; VANKUYK, PATRICIA A.; WORTMAN, JENNIFER; DYER, PAUL S.; GRIGORIEV, IGOR V. Comparative genomics reveals high biological diversity and specific adaptations in the industrially and medically important fungal genus Aspergillus. Genome Biology, v. 18, FEB 14 2017. Citações Web of Science: 99.
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