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Estudos do comportamento funcional e estrutural de enzimas evolutivamente especializadas na degradação de biomassa vegetal com potenciais aplicações biotecnológicas

Resumo

As hidrolases glicosídicas e as feruloil esterases possuem diversas aplicações industriais e, mais recentemente, tem atraído enorme interesse devido à sua importância para a utilização da biomassa lignocelulósica, a maior fonte de recurso renovável da face da Terra, para produção de biocombustíveis. Porém, os altos custos envolvendo rotas enzimáticas tem limitado economicamente a produção de etanol celulósico, devido principalmente à baixa performance, inibição ao produto e estabilidade das enzimas em condições típicas na indústria. Dessa forma, a prospecção de novas enzimas evolutivamente lapidadas para a degradação de biomassa vegetal e o conhecimento aprofundado das bases moleculares de seus modos de ação, seletividade e estabilidade representam uma etapa imprescindível para o desenvolvimento de biocatalisadores mais robustos e eficientes. Assim, neste projeto temos como alvos enzimas inéditas que apresentam grande potencial para a "digestão" de material lignocelulósico, pois são oriundas de fontes microbianas relacionadas ao rúmen bovino e patogenicidade em plantas. Os dados gerados subsidiarão estudos relacionados as diversas aplicações biotecnológicas e o redesenho racional visando alterações na extremofilicidade (temperatura, pH), modos de operação e desempenho catalítico. Além disso, tais resultados serão de suma importância para o melhor entendimento da biologia dessa superfamília de enzimas que constituem as hidrolases glicosídicas (GHs), com mais de 132 famílias descritas, que participam de inúmeros eventos biológicos como desenvolvimento de plantas, remodelagem de parede celular, homeostase celular, entre outros. (AU)

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Publicações científicas (12)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
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DOS SANTOS, CAMILA RAMOS; CORDEIRO, ROSA LORIZOLLA; WONG, DOMINIC W. S.; MURAKAMI, MARIO TYAGO. Structural Basis for Xyloglucan Specificity and alpha-D-Xylp(1 -> 6)-D-Glcp Recognition at the-1 Subsite within the GH5 Family. BIOCHEMISTRY, v. 54, n. 10, p. 1930-1942, . (10/51890-8, 13/13309-0)
FURTADO, GILVAN P.; SANTOS, CAMILA R.; CORDEIRO, ROSA L.; RIBEIRO, LUCAS F.; DE MORAES, LUIZ A. B.; DAMASIO, ANDR R. L.; POLIZELI, MARIA DE LOURDES T. M.; LOURENZONI, MARCOS R.; MURAKAMI, MARIO T.; WARD, RICHARD J.. Enhanced xyloglucan-specific endo-beta-1,4-glucanase efficiency in an engineered CBM44-XegA chimera. Applied Microbiology and Biotechnology, v. 99, n. 12, p. 5095-5107, . (14/07135-1, 13/18910-3, 10/18850-2, 10/07133-8, 13/13309-0, 12/20549-4)
ALVAREZ, THABATA M.; PAIVA, JOICE H.; RUIZ, DIEGO M.; CAIRO, JOAO PAULO L. F.; PEREIRA, ISABELA O.; PAIXAO, DOUGLAS A. A.; DE ALMEIDA, RODRIGO F.; TONOLI, CELISA C. C.; RULLER, ROBERTO; SANTOS, CAMILA R.; et al. Structure and Function of a Novel Cellulase 5 from Sugarcane Soil Metagenome. PLoS One, v. 8, n. 12, . (10/11469-1, 11/20977-3, 13/13309-0, 09/08312-6, 08/58037-9)
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DOS SANTOS, CAMILA RAMOS; DE GIUSEPPE, PRISCILA OLIVEIRA; MOREIRA DE SOUZA, FLAVIO HENRIQUE; ZANPHORLIN, LETICIA MARIA; DOMINGUES, MARIANE NORONHA; SIQUEIRA PIROLLA, RENAN AUGUSTO; HONORATO, RODRIGO VARGAS; COSTA TONOLI, CELISA CALDANA; BUENO DE MORAIS, MARIANA ABRAHAO; DE MATOS MARTINS, VANESA PEIXOTO; et al. The mechanism by which a distinguishing arabinofuranosidase can cope with internal di-substitutions in arabinoxylans. BIOTECHNOLOGY FOR BIOFUELS, v. 11, . (15/26982-0, 14/07135-1, 14/17264-3, 13/13309-0)
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ZANPHORLIN, LETICIA MARIA; DE GIUSEPPE, PRISCILA OLIVEIRA; HONORATO, RODRIGO VARGAS; COSTA TONOLI, CELISA CALDANA; FATTORI, JULIANA; CRESPIM, ELAINE; LOPES DE OLIVEIRA, PAULO SERGIO; RULLER, ROBERTO; MURAKAMI, MARIO TYAGO. Oligomerization as a strategy for cold adaptation: Structure and dynamics of the GH1 beta-glucosidase from Exiguobacterium antarcticum B7. SCIENTIFIC REPORTS, v. 6, . (14/07135-1, 13/13309-0)

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