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Ligantes enzimáticos: novos modelos de triagem

Processo: 13/01710-1
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Temático
Vigência: 01 de fevereiro de 2014 - 31 de janeiro de 2018
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química - Química Orgânica
Pesquisador responsável:Quezia Bezerra Cass
Beneficiário:Quezia Bezerra Cass
Instituição Sede: Centro de Ciências Exatas e de Tecnologia (CCET). Universidade Federal de São Carlos (UFSCAR). São Carlos , SP, Brasil
Pesquisadores principais:
Carmen Lúcia Cardoso
Pesquisadores associados:Arthur Henrique Cavalcante de Oliveira ; Dulce Helena Ferreira de Souza ; Emerson Rodrigues de Camargo
Auxílios(s) vinculado(s):14/50299-5 - EMU - espectrômetro de massas modelo Amazon speed com fonte ESI e duplo funil de íons, analisador tipo íon TRAP, AP.EMU
14/50244-6 - UHPLC acoplado a espectrômetro de massa do tipo híbrido com analisador quadrupolar e time of flight, AP.EMU
Bolsa(s) vinculada(s):16/23794-0 - Estereoquímica de substâncias naturais complexas por atividade óptica vibracional: acetogeninas, BP.PD
16/14482-5 - Nanofracionamento por LC-MS/MS e ensaios at-line para a identificação de compostos biativos em extratos de produtos naturais., BE.PQ
16/02873-0 - Acetilcolinesterase e beta-secretase 1: estudo de condições de co-imobilização para triagem de ligantes, BP.DR
+ mais bolsas vinculadas 15/25755-0 - Imobilização e caracterização do reator enzimático de tripsina para aplicação em análise proteômica, BP.IC
14/11640-3 - Métodos LC-MS/2D para triagem de ligantes para a avaliação de atividade inibitória de enzimas e identificação dos compostos ativos em extratos brutos, BP.PD
14/21852-8 - Acetylcholinesterase from Atta Sexdens (leaf-cutter ants): development of a system to expression, purification and functional characterization, BP.PD
14/06907-0 - Imobilização da enzima nucleosídeo difosfato quinase (NDK) de Leishmania major: do estudo de condições à aplicação na triagem de ligantes, BP.DD
13/02054-0 - Enzimas imobilizadas: novos modelos para a triagem de ligantes, BP.PD - menos bolsas vinculadas
Assunto(s):Enzimas imobilizadas  Cromatografia  Ligantes 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Cromatografia de bioafinidade | Enzimas imobilizadas | Lc-Ms | Ms | triagem de ligantes | Cromatografia

Resumo

Como solução ao paradigma de identificar o maior número de compostos ativos em coleções sintéticas e/ou oriundas de extratos naturais, o desenvolvimento de métodos on-line que incorporem identificação e caracterização tem sido explorado. Nesse contexto, o desenvolvimento de novos ensaios de triagem de ligantes de proteínas tem se destacado na procura de hits. Amplamente difundido, o uso de ensaios enzimáticos off-line em solução envolve várias limitações, entre elas a pouca compatibilidade das enzimas com solventes orgânicos. A baixa estabilidade aliada ao alto custo de purificação torna os ensaios on-line utilizando enzimas em solução uma etapa pouco viável para triagem de alta eficiência. Em contrapartida, a realização dos ensaios biológicos on-line, empregando enzimas imobilizadas é uma alternativa valiosa. Os biorreatores ou IMERs (do inglês: Immobilized enzyme reactor) possuem maior estabilidade na presença de solventes orgânicos e variações de temperatura, além de permitir a reutilização e o uso de pequenas quantidades de enzima. Diferentes métodos de imobilização e uma grande variedade de suportes cromatográficos disponíveis ampliam, sobremaneira, as possibilidades de utilização de biorreaotres enzimáticos em estudos on-line, com diferentes formatos e configurações. O uso da cromatografia seletiva de afinidade, utilizando IMERs tem sido explorado com eficiência e demonstrado grandes vantagens como uma das técnicas de triagem de alta eficiência. A cromatografia seletiva de afinidade pode ser explorada através de cromatografia frontal, zonal (linear e não linear). Além disso, a cromatografia zonal pode ser empregada com sistemas 2D hifenadas a diferentes detectores. Enzimas imobilizadas em partículas magnéticas têm sido também eficientemente utilizadas em triagem de ligantes em coleção combinatórias naturais ou sintéticas. O objetivo deste projeto é desenvolver modelos de triagem para os seguintes alvos: ACE, as colinesterases AChE de formiga e humana, e BChE humana, nucleotídeo difosfato quinase (NDK) de Leishmania, NTPDases de T. cruzi e Leishmania e fosfoenolpiruvato carboxiquinase (PEPCK) de T. cruzi e Xantina oxidase (XO). (AU)

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Publicações científicas (43)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
ADRIANA F. L. VILELA; BÁRBARA M. FRUGERI; ANDRÉ L. F. SARRIA; RODRIGO O. S. KITAMURA; JOÃO B. FERNANDES; MARIA F. G. F. SILVA; QUEZIA B. CASS; CARMEN L. CARDOSO. Aminonaphthoquinone Mannich Bases Derived from Lawsone and Their Copper(II) Complex Derivatives: Synthesis and Potential Cholinesterase Inhibitors as Identified by On-flow Assay. Journal of the Brazilian Chemical Society, v. 27, n. 3, p. 534-545, . (06/58043-3, 13/01710-1, 07/06393-3, 07/07196-7)
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