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Centro de Biologia Química de Proteínas Quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto

Processo: 13/50724-5
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Parceria para Inovação Tecnológica - PITE
Vigência: 01 de março de 2015 - 29 de fevereiro de 2020
Área do conhecimento:Interdisciplinar
Pesquisador responsável:Paulo Arruda
Beneficiário:Paulo Arruda
Instituição-sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Empresa: Structural Genomics Consortium
Município: Campinas
Pesquisadores principais:Aníbal Eugênio Vercesi ; Licio Augusto Velloso ; Mario Jose Abdalla Saad ; Paulo Mazzafera ; Ronaldo Aloise Pilli
Auxílios(s) vinculado(s):15/50024-9 - An integrative analysis of protein kinases in childhood acute lymphoblastic leukemia, AP.R
Bolsa(s) vinculada(s):19/02059-9 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases - alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
19/02158-7 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases - alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
19/00202-9 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases - alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
+ mais bolsas vinculadas 18/11871-6 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
18/09342-5 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
18/07844-3 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
18/02528-6 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
18/03063-7 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
18/03359-3 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
17/21179-0 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
17/19894-2 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
17/19605-0 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
17/16063-2 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
17/08535-1 - Centro de Biologia Química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
17/05697-0 - Centro de biologia química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
17/02579-7 - Centro de biologia química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
16/23532-6 - Centro de biologia química de proteínas quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
16/09041-0 - Centro de Biologia Química de Proteínas Quinases - alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
16/08930-5 - Centro de Biologia Química de Proteínas Quinases - alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
16/05692-6 - Centro de Biologia Química de Proteínas Quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
16/03526-1 - Centro de Biologia Química de Proteínas Quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT
15/12768-6 - Centro de Biologia Química de Proteínas Quinases: alavancando desenvolvimento de fármacos através de pesquisa de acesso aberto, BP.TT - menos bolsas vinculadas
Assunto(s):Química  Acesso livre  Proteínas quinases  Angiogênese  Desenvolvimento de fármacos  Fármacos 

Resumo

The > 500 protein kinases in the human genome are key regulators of virtually every physiological process. Kinases can be targeted by highly potent and selective small molecules. However, despite their importance and suitability for drug discovery, most academic and pharmaceutical research has focused on a small fraction of kinases; most kinases are “under-explored”. These under-explored kinases represent a rich source of new biology and are the focus of this proposal. The UNICAMP proposes to partner with the Structural Genomics Consortium (SGC) to focus on a target list of 26 under-explored kinases implicated in the regulation of RNA splicing and chromatin biology, and that linked to neurological diseases, angiogenesis, and cancer. From these kinases, SGC-UNICAMP aims to generate selective small molecule inhibitors (“chemical probes”) for at least 8. To accomplish this, we will establish a “structure-guided medicinal chemistry” platform (SGC-UNICAMP), with funding and advice from the SGC and its eight pharmaceutical partners and an external advisory board comprising leaders in chemical biology. The platform in collaboration with a network of academics in Campinas and around the world, will characterize the probes in biochemical assays to establish potency and selectivity, and in cellular assays to demonstrate “on-target engagement” in cells. Once the chemical probes meet stringent quality criteria, we will make them available to Brazilian and international scientists without restriction on use. The availability of these chemical probes will uncover new biological pathways and identify new opportunities for therapeutic intervention. By establishing the open access chemistry platform at UNICAMP, we hope to establish UNICAMP as one of the world center of kinase chemical biology. (AU)

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Sonda química permite regular via de sinalização essencial nas células  
Treinamento técnico em Biologia Molecular com bolsa da FAPESP 
Treinamento Técnico em Bioinformática com Bolsa da FAPESP 
Treinamento técnico em Biologia Celular e Bioquímica com bolsa da FAPESP  
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Pesquisa no SGC-Unicamp oferece treinamento com Bolsa da FAPESP 
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Matéria(s) publicada(s) no Pesquisa para Inovação FAPESP sobre o auxílio:
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Pesquisa identifica composto com potencial para tratamento da malária 
Pesquisadores identificam composto com potencial para tratamento da malária 
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Pesquisa identifica composto com potencial para tratamento da malária 
Projeto apoiado pela Fapesp investiga ciclo de vida do parasita da malária 
Composto tem potencial para tratar malária 
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Pesquisa identifica composto com potencial para tratamento da malária 
Molécula inibe ciclo da malária 
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Nova molécula é capaz de interromper o ciclo de vida do parasita da malária 
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Pesquisadores identificam composto com potencial para tratamento da malária 
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Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
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Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
Descoberta científica pode levar a novo tratamento contra a malária 
Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
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Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
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Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
É descoberta uma nova molécula que interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
Parasita da malária é parado por molécula - Jornal O Estado MS 
Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
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Descoberta científica pode levar a novo tratamento contra a malária 
Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 
Researchers Prove That New Molecule Can Inhibit Malaria Parasite 
Nova molécula interrompe ciclo de vida do parasita da malária 

Publicações científicas (6)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
AGAJANIAN, MEGAN J.; WALKER, MATTHEW P.; AXTMAN, ALISON D.; RUELA-DE-SOUSA, ROBERTA R.; SERAFIN, D. STEPHEN; RABINOWITZ, ALEX D.; GRAHAM, DAVID M.; RYAN, MEAGAN B.; TAMIR, TIGIST; NAKAMICHI, YUKO; GAMMONS, MELISSA V.; BENNETT, JAMES M.; COUNAGO, RAFAEL M.; DREWRY, DAVID H.; ELKINS, JONATHAN M.; GILEADI, CARINA; GILEADI, OPHER; GODOI, PAULO H.; KAPADIA, NIRAV; MUELLER, SUSANNE; SANTIAGO, ANDRE S.; SORRELL, FIONA J.; WELLS, CARROW I.; FEDOROV, OLEG; WILLSON, TIMOTHY M.; ZUERCHER, WILLIAM J.; MAJOR, MICHAEL B. WNT Activates the AAK1 Kinase to Promote Clathrin-Mediated Endocytosis of LRP6 and Establish a Negative Feedback Loop. CELL REPORTS, v. 26, n. 1, p. 79+, JAN 2 2019. Citações Web of Science: 2.
SANTIAGO, ANDRE DA SILVA; COUNAGO, RAFAEL M.; RAMOS, PRISCILA ZONZINI; GODOI, PAULO H. C.; MASSIRER, KATLIN B.; GILEADI, OPHER; ELKINS, JONATHAN M. Structural Analysis of Inhibitor Binding to CAMKK1 Identifies Features Necessary for Design of Specific Inhibitors. SCIENTIFIC REPORTS, v. 8, OCT 4 2018. Citações Web of Science: 0.
JAMIESON, SAM A.; RUAN, ZHENG; BURGESS, ABIGAIL E.; CURRY, JACK R.; MCMILAN, HAMISH D.; BREWSTER, JODI L.; DUNBIER, ANITA K.; AXTMAN, ALISON D.; KANNAN, NATARAJAN; MACE, PETER D. Substrate binding allosterically relieves autoinhibition of the pseudokinase TRIB1. Science Signaling, v. 11, n. 549 SEP 25 2018. Citações Web of Science: 8.
TOSARINI, THALITA RAVAZO; RAMOS, PRISCILA ZONZINI; PROFETA, GERSON SOUZA; BARONI, RENATA MORO; MASSIRER, KATLIN B.; COUNAGO, RAFAEL M.; MONDEGO, JORGE M. C. Cloning, expression and purification of kinase domains of cacao PR-1 receptor-like kinases. Protein Expression and Purification, v. 146, p. 78-84, JUN 2018. Citações Web of Science: 1.
COUNAGO, RAFAEL M.; ALLERSTON, CHARLES K.; SAVITSKY, PAVEL; AZEVEDO, HATYLAS; GODOI, PAULO H.; WELLS, CARROW I.; MASCARELLO, ALESSANDRA; DE SOUZA GAMA, FERNANDO H.; MASSIRER, KATLIN B.; ZUERCHER, WILLIAM J.; GUIMARAES, CRISTIANO R. W.; GILEADI, OPHER. Structural characterization of human Vaccinia-Related Kinases (VRK) bound to small-molecule inhibitors identifies different P-loop conformations. SCIENTIFIC REPORTS, v. 7, AUG 8 2017. Citações Web of Science: 2.
AQUINO, BRUNO; COUNAGO, RAFAEL M.; VERZA, NATALIA; FERREIRA, LUCAS M.; MASSIRER, KATLIN B.; GILEADI, OPHER; ARRUDA, PAULO. Structural Characterization of Maize SIRK1 Kinase Domain Reveals an Unusual Architecture of the Activation Segment. FRONTIERS IN PLANT SCIENCE, v. 8, MAY 26 2017. Citações Web of Science: 3.

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