Busca avançada
Ano de início
Entree

Análise estrutural e funcional do domínio fibronectina tipo III (FnIII) de uma beta-glicosidase da família GH3: interação com substratos poliméricos e termoestabilidade

Processo: 15/02897-3
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Programa BIOEN - Regular
Vigência: 01 de agosto de 2015 - 31 de julho de 2017
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Wanius José Garcia da Silva
Beneficiário:Wanius José Garcia da Silva
Instituição-sede: Centro de Ciências Naturais e Humanas (CCNH). Universidade Federal do ABC (UFABC). Ministério da Educação (Brasil). Santo André , SP, Brasil
Pesq. associados:João Renato Carvalho Muniz
Assunto(s):Lignina  Celulose  Fibronectinas  Hidrólise enzimática  beta-Glicosidases 

Resumo

A hidrólise enzimática da celulose em glicose requer três tipos de celulases: endoglucanases, celobiohidrolases e Beta-glicosidases. Durante a hidrólise, endoglucanases e celobiohidrolases são inibidas pelo aumento da concentração de celobiose no meio reacional. Beta-glicosidases são essenciais porque impedem o acúmulo de celobiose e a diminuição da taxa de hidrólise da celulose. Processos de pré-tratamento da biomassa lignocelulósica são empregados (antes da reação de hidrólise enzimática) principalmente para retirar a lignina e aumentar a taxa de conversão de celulose em glicose. Estes processos não são 100% eficientes na remoção da lignina e estudos mostram que a adição de lignina à celulose pura pode reduzir a liberação de açúcar em valores superiores a 60%. Assim, o estudo de Beta-glicosidases e a interação dessas enzimas com lignina tornam-se muito importantes, principalmente na área de conversão de polissacarídeos estruturais em bioenergia. A bactéria T. petrophila produz uma Beta-glicosidase pertencente à família GH3 (TpBGL3). TpBGL3 é uma Beta-glicosidase composta de três domínios: um domínio N-terminal com enovelamento tipo barril (Beta/Alfa)8 seguido de um domínio Alfa/Beta sanduiche, e um domínio C-terminal fibronectina tipo III (FnIII) de função ainda desconhecida, embora possa estar envolvido na ancoragem da enzima sobre grandes substratos poliméricos e na termoestabilidade da enzima. Neste projeto de pesquisa, propomos realizar o estudo estrutural e funcional do domínio FnIII de TpBGL3. O principal objetivo do projeto será caracterizar a possível interação do domínio FnIII com substratos poliméricos como lignina e celulose. Além disso, analisaremos se a interação da enzima com estes substratos possui alguma influência sobre a atividade Beta-glicosidase da TpBGL3. Por último, será estudado o papel do domínio FnIII na termoestabilização e dimerização da enzima. Todas as informações obtidas neste projeto de pesquisa poderão ser uteis para aplicações biotecnológicas no campo de conversão de polissacarídeos em bioenergia. (AU)

Publicações científicas (6)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
ARAUJO, JUSCEMACIA N.; TOFANELLO, ARYANE; SATO, JULIANA A. P.; CRUZ, LUCIANO S.; NANTES-CARDOSO, ISELI L.; FERREIRA, FABIO F.; BATISTA, BRUNO L.; GARCIA, WANIUS. Rapid Synthesis via Green Route of Plasmonic Protein-Coated Silver/Silver Chloride Nanoparticles with Controlled Contents of Metallic Silver and Application for Dye Remediation. Journal of Inorganic and Organometallic Polymers and Materials, v. 28, n. 6, p. 2812-2818, NOV 2018. Citações Web of Science: 2.
CRUZ, GEOMAR F.; TOFANELLO, ARYANE; ARAUJO, JUSCEMACIA N.; NANTES-CARDOSO, ISELI L.; FERREIRA, FABIO F.; GARCIA, WANIUS. Fast One-Pot Photosynthesis of Plasmonic Protein-Coated Silver/Silver Bromide Nanoparticles with Efficient Photocatalytic Performance. Journal of Inorganic and Organometallic Polymers and Materials, v. 28, n. 5, p. 2056-2062, SEP 2018. Citações Web of Science: 1.
MURILLO, JULIANA LONDONO; CABRAL, ALINE DINIZ; UEHARA, MABEL; DA SILVA, VIVIAM MOURA; DOS SANTOS, JULIETE VITORINO; CARVALHO MUNIZ, JOAO RENATO; ESTROZI, LEANDRO FARIAS; FENEL, DAPHNA; GARCIA, WANIUS; SPERANCA, MARCIA APARECIDA. Nucleoprotein from the unique human infecting Orthobunyavirus of Simbu serogroup (Oropouche virus) forms higher order oligomers in complex with nucleic acids in vitro. Amino Acids, v. 50, n. 6, p. 711-721, JUN 2018. Citações Web of Science: 0.
ARAUJO, JUSCEMACIA N.; TOFANELLO, ARYANE; DA SILVA, VIVIAM M.; SATO, JULIANA A. P.; SQUINA, FABIO M.; NANTES, ISELI L.; GARCIA, WANIUS. Photobiosynthesis of stable and functional silver/silver chloride nanoparticles with hydrolytic activity using hyperthermophilic beta-glucosidases with industrial potential. International Journal of Biological Macromolecules, v. 102, p. 84-91, SEP 2017. Citações Web of Science: 7.
DA SILVA, VIVIAM M.; SATO, JULIANA A. P.; ARAUJO, JUSCEMACIA N.; SQUINA, FABIO M.; MUNIZ, JOAO R. C.; RISKE, KARIN A.; GARCIA, WANIUS. Systematic studies of the interactions between a model polyphenol compound and microbial beta-glucosidases. PLoS One, v. 12, n. 7 JUL 20 2017. Citações Web of Science: 3.
DA SILVA, VIVIAM M.; DE SOUZA, ANDERSON S.; NEGRAO, DJANIRA R.; POLIKARPOV, IGOR; SQUINA, FABIO M.; DE OLIVEIRA NETO, MARIO; MUNIZ, JOAO R. C.; GARCIA, WANIUS. Non-productive adsorption of bacterial beta-glucosidases on lignins is electrostatically modulated and depends on the presence of fibronection type III-like domain. Enzyme and Microbial Technology, v. 87-88, p. 1-8, JUN 2016. Citações Web of Science: 3.

Por favor, reporte erros na lista de publicações científicas escrevendo para: cdi@fapesp.br.