Busca avançada
Ano de início
Entree

Ressonância magnética eletrônica em biofísica molecular: novos e velhos olhares para novos e velhos problemas

Processo: 15/18390-5
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de abril de 2016 - 31 de março de 2018
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Antonio José da Costa Filho
Beneficiário:Antonio José da Costa Filho
Instituição Sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Domínios e motivos de interação entre proteínas  Proteínas da matriz do complexo de Golgi  Ressonância paramagnética eletrônica  Moléculas bioativas 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:espectroscopia de biomoléculas | interação peptídeo | interação proteína | membrana | Ressonância Magnética Eletrônica | RME pulsada | Ressonância magnética eletrônica de proteínas

Resumo

O entendimento da tríade estrutura-dinâmica-função leva à descrição mais completa e detalhada possível sobre processos envolvendo moléculas biológicas, em particular proteínas. Neste projeto, pretendemos fazer uso tanto de métodos mais tradicionais quanto mais modernos em Ressonância Magnética Eletrônica (RME), visando a determinação de vínculos de distância e a detecção de coexistência de conformações moleculares, para investigarmos tanto problemas mais tradicionais (como interação peptídeos/membrana) quanto mais recentes (como proteínas intrinsecamente desordenadas) em Biofísica Molecular. Para isso, a proposta foi dividida em dois problemas de interesse, quais sejam: (I) interações moleculares no mecanismo funcional de proteínas e (II) peptídeos de fusão da glicoproteína S do SARS-CoV e suas interações com modelos de membrana. No Problema I, interessam-nos: a proteína humana ligante de cálcio da família S100A12 e proteínas da família das Proteínas de Organização e Compactação do Golgi (GRASP). No primeiro caso, temos um problema mais tradicional (velho problema) de busca por mudanças conformacionais da proteína quando na presença de ligantes (íons divalentes), mas explorado com simulações de espectros de RME-CW e medidas de distâncias (novos e velhos olhares). No segundo caso, temos um novo problema envolvendo proteínas GRASP e que se revelaram com características de proteínas com desordem intrínseca, um tema ainda recente e que se apresenta como área em vigorosa expansão na comunidade científica. As proteínas GRASPs serão observadas com olhar tradicional de RME-CW combinado com várias outras técnicas biofísicas, e ainda com potencial para medidas de distância por RME pulsada. No Problema II, trataremos da interação entre modelos de membrana biológica e ligantes de baixa massa molecular, aí se incluindo peptídeos biologicamente ativos, fármacos utilizados no tratamento de doenças infecciosas e complexos metálicos com atividade antitumoral. Neste caso, a técnica de RME será complementada, quando necessário, por outras metodologias como calorimetria, dicroísmo circular (CD) e fluorescência. Nesta parte do projeto, teríamos o uso de olhares mais tradicionais (métodos espectroscópicos com ênfase em RME) para problemas mais tradicionais, mas com a inclusão de um aspecto inovador (novo olhar), qual seja o uso de medidas de distância por RME pulsada nas questões envolvendo peptídeos biologicamente ativos. As contribuições esperadas dizem respeito não apenas às questões dos problemas específicos, mas também à consolidação, em nosso estado, de métodos em RME, como a marcação de spin sítio-dirigida e medidas de distância por RME pulsada baseadas na técnica de ressonância dupla elétron-elétron (DEER). (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre o auxílio:
Matéria(s) publicada(s) em Outras Mídias (0 total):
Mais itensMenos itens
VEICULO: TITULO (DATA)
VEICULO: TITULO (DATA)

Publicações científicas (10)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
BARROSO, RAFAEL P.; BERLIM, LEONARDO S.; ITO, AMANDO S.; COSTA-FILHO, ANTONIO J.. In vitro antioxidant properties of golden grass (Syngonanthus nitens) by electron paramagnetic resonance. FOOD SCIENCE & NUTRITION, v. 7, n. 4, p. 1353-1360, . (15/18390-5)
MANSOR BASSO, LUIS GUILHERME; ZERAIK, ANA ELIZA; FELIZATTI, ANA PAULA; COSTA-FILHO, ANTONIO JOSE. Membranotropic and biological activities of the membrane fusion peptides from SARS-CoV spike glycoprotein: The importance of the complete internal fusion peptide domain. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES, v. 1863, n. 11, . (08/57910-0, 15/50366-7, 14/00206-0, 15/18390-5)
VIEIRA, ERNANNI D.; BASSO, LUIS G. M.; COSTA-FILHO, ANTONIO J.. Non-linear van't Hoff behavior in pulmonary surfactant model membranes. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES, v. 1859, n. 6, p. 1133-1143, . (10/17662-8, 14/00206-0, 15/18390-5)
BASSO, LUIS G. M.; VICENTE, EDUARDO F.; CRUSCA, JR., EDSON; CILLI, EDUARDO M.; COSTA-FILHO, ANTONIO J.. SARS-CoV fusion peptides induce membrane surface ordering and curvature. SCIENTIFIC REPORTS, v. 6, . (10/12953-4, 09/10997-7, 08/57910-0, 14/00206-0, 15/18390-5)
DE PADUA, RICARDO A. P.; KIA, ALI MARTIN; COSTA-FILHO, ANTONIO J.; WILKINSON, SHANE R.; NONATO, M. CRISTINA. Characterisation of the fumarate hydratase repertoire in Trypanosoma cruzi. International Journal of Biological Macromolecules, v. 102, p. 42-51, . (08/08262-6, 15/18390-5, 08/11644-8)
MICHELETTO, MARIANA C.; MENDES, LUIS F. S.; BASSO, LUIS G. M.; FONSECA-MALDONADO, RAQUEL G.; COSTA-FILHO, ANTONIO J.. Lipid membranes and acyl-CoA esters promote opposing effects on acyl-CoA binding protein structure and stability. International Journal of Biological Macromolecules, v. 102, p. 284-293, . (12/13309-7, 15/50366-7, 14/00206-0, 15/18390-5)
FONTANA, N. A.; FONSECA-MALDONADO, R.; MENDES, L. F. S.; MELEIRO, L. P.; COSTA-FILHO, A. J.. The yeast GRASP Grh1 displays a high polypeptide backbone mobility along with an amyloidogenic behavior. SCIENTIFIC REPORTS, v. 8, . (15/18390-5, 16/09676-5, 15/50366-7, 12/13309-7, 12/20367-3, 16/23863-2)
MENDES, LUIS F. S.; BASSO, LUIS G. M.; KUMAGAI, PATRICIA S.; FONSECA-MALDONADO, RAQUEL; COSTA-FILHO, ANTONIO J.. Disorder-to-order transitions in the molten globule-like Golgi Reassembly and Stacking Protein. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS, v. 1862, n. 4, p. 855-865, . (12/20367-3, 12/13309-7, 15/50366-7, 11/21767-2, 14/00206-0, 15/18390-5)
FONSECA-MALDONADO, RAQUEL; MELEIRO, LUANA P.; MENDES, LUIS F. S.; ALVES, LUANA F.; CARLI, SIBELI; MORERO, LUCAS D.; BASSO, LUIS G. M.; COSTA-FILHO, ANTONIO J.; WARD, RICHARD J.. Lignocellulose binding of a Cel5A-RtCBM11 chimera with enhanced beta-glucanase activity monitored by electron paramagnetic resonance. BIOTECHNOLOGY FOR BIOFUELS, v. 10, . (10/18850-2, 14/50884-5, 15/18149-6, 15/18390-5)
VICENTE, EDUARDO F.; SAHU, INDRA D.; CRUSCA, JR., EDSON; BASSO, LUIS G. M.; MUNTE, CLAUDIA E.; COSTA-FILHO, ANTONIO J.; LORIGAN, GARY A.; CILLI, EDUARDO M.. HsDHODH Microdomain-Membrane Interactions Influenced by the Lipid Composition. Journal of Physical Chemistry B, v. 121, n. 49, p. 11085-11095, . (10/12953-4, 14/00206-0, 10/06526-6, 15/18390-5)

Por favor, reporte erros na lista de publicações científicas utilizando este formulário.