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Ressonância magnética eletrônica em biofísica molecular: novos e velhos olhares para novos e velhos problemas

Processo: 15/18390-5
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de abril de 2016 - 31 de março de 2018
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Antonio José da Costa Filho
Beneficiário:Antonio José da Costa Filho
Instituição-sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Ressonância paramagnética eletrônica  Moléculas bioativas  Domínios e motivos de interação entre proteínas 

Resumo

O entendimento da tríade estrutura-dinâmica-função leva à descrição mais completa e detalhada possível sobre processos envolvendo moléculas biológicas, em particular proteínas. Neste projeto, pretendemos fazer uso tanto de métodos mais tradicionais quanto mais modernos em Ressonância Magnética Eletrônica (RME), visando a determinação de vínculos de distância e a detecção de coexistência de conformações moleculares, para investigarmos tanto problemas mais tradicionais (como interação peptídeos/membrana) quanto mais recentes (como proteínas intrinsecamente desordenadas) em Biofísica Molecular. Para isso, a proposta foi dividida em dois problemas de interesse, quais sejam: (I) interações moleculares no mecanismo funcional de proteínas e (II) peptídeos de fusão da glicoproteína S do SARS-CoV e suas interações com modelos de membrana. No Problema I, interessam-nos: a proteína humana ligante de cálcio da família S100A12 e proteínas da família das Proteínas de Organização e Compactação do Golgi (GRASP). No primeiro caso, temos um problema mais tradicional (velho problema) de busca por mudanças conformacionais da proteína quando na presença de ligantes (íons divalentes), mas explorado com simulações de espectros de RME-CW e medidas de distâncias (novos e velhos olhares). No segundo caso, temos um novo problema envolvendo proteínas GRASP e que se revelaram com características de proteínas com desordem intrínseca, um tema ainda recente e que se apresenta como área em vigorosa expansão na comunidade científica. As proteínas GRASPs serão observadas com olhar tradicional de RME-CW combinado com várias outras técnicas biofísicas, e ainda com potencial para medidas de distância por RME pulsada. No Problema II, trataremos da interação entre modelos de membrana biológica e ligantes de baixa massa molecular, aí se incluindo peptídeos biologicamente ativos, fármacos utilizados no tratamento de doenças infecciosas e complexos metálicos com atividade antitumoral. Neste caso, a técnica de RME será complementada, quando necessário, por outras metodologias como calorimetria, dicroísmo circular (CD) e fluorescência. Nesta parte do projeto, teríamos o uso de olhares mais tradicionais (métodos espectroscópicos com ênfase em RME) para problemas mais tradicionais, mas com a inclusão de um aspecto inovador (novo olhar), qual seja o uso de medidas de distância por RME pulsada nas questões envolvendo peptídeos biologicamente ativos. As contribuições esperadas dizem respeito não apenas às questões dos problemas específicos, mas também à consolidação, em nosso estado, de métodos em RME, como a marcação de spin sítio-dirigida e medidas de distância por RME pulsada baseadas na técnica de ressonância dupla elétron-elétron (DEER). (AU)

Publicações científicas (9)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
BARROSO, RAFAEL P.; BERLIM, LEONARDO S.; ITO, AMANDO S.; COSTA-FILHO, ANTONIO J. In vitro antioxidant properties of golden grass (Syngonanthus nitens) by electron paramagnetic resonance. FOOD SCIENCE & NUTRITION, v. 7, n. 4, p. 1353-1360, APR 2019. Citações Web of Science: 0.
FONTANA, N. A.; FONSECA-MALDONADO, R.; MENDES, L. F. S.; MELEIRO, L. P.; COSTA-FILHO, A. J. The yeast GRASP Grh1 displays a high polypeptide backbone mobility along with an amyloidogenic behavior. SCIENTIFIC REPORTS, v. 8, OCT 24 2018. Citações Web of Science: 1.
MENDES, LUIS F. S.; BASSO, LUIS G. M.; KUMAGAI, PATRICIA S.; FONSECA-MALDONADO, RAQUEL; COSTA-FILHO, ANTONIO J. Disorder-to-order transitions in the molten globule-like Golgi Reassembly and Stacking Protein. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS, v. 1862, n. 4, p. 855-865, APR 2018. Citações Web of Science: 2.
VICENTE, EDUARDO F.; SAHU, INDRA D.; CRUSCA, JR., EDSON; BASSO, LUIS G. M.; MUNTE, CLAUDIA E.; COSTA-FILHO, ANTONIO J.; LORIGAN, GARY A.; CILLI, EDUARDO M. HsDHODH Microdomain-Membrane Interactions Influenced by the Lipid Composition. Journal of Physical Chemistry B, v. 121, n. 49, p. 11085-11095, DEC 14 2017. Citações Web of Science: 1.
FONSECA-MALDONADO, RAQUEL; MELEIRO, LUANA P.; MENDES, LUIS F. S.; ALVES, LUANA F.; CARLI, SIBELI; MORERO, LUCAS D.; BASSO, LUIS G. M.; COSTA-FILHO, ANTONIO J.; WARD, RICHARD J. Lignocellulose binding of a Cel5A-RtCBM11 chimera with enhanced beta-glucanase activity monitored by electron paramagnetic resonance. BIOTECHNOLOGY FOR BIOFUELS, v. 10, NOV 14 2017. Citações Web of Science: 3.
DE PADUA, RICARDO A. P.; KIA, ALI MARTIN; COSTA-FILHO, ANTONIO J.; WILKINSON, SHANE R.; NONATO, M. CRISTINA. Characterisation of the fumarate hydratase repertoire in Trypanosoma cruzi. International Journal of Biological Macromolecules, v. 102, p. 42-51, SEP 2017. Citações Web of Science: 3.
MICHELETTO, MARIANA C.; MENDES, LUIS F. S.; BASSO, LUIS G. M.; FONSECA-MALDONADO, RAQUEL G.; COSTA-FILHO, ANTONIO J. Lipid membranes and acyl-CoA esters promote opposing effects on acyl-CoA binding protein structure and stability. International Journal of Biological Macromolecules, v. 102, p. 284-293, SEP 2017. Citações Web of Science: 2.
VIEIRA, ERNANNI D.; BASSO, LUIS G. M.; COSTA-FILHO, ANTONIO J. Non-linear van't Hoff behavior in pulmonary surfactant model membranes. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES, v. 1859, n. 6, p. 1133-1143, JUN 2017. Citações Web of Science: 3.
BASSO, LUIS G. M.; VICENTE, EDUARDO F.; CRUSCA, JR., EDSON; CILLI, EDUARDO M.; COSTA-FILHO, ANTONIO J. SARS-CoV fusion peptides induce membrane surface ordering and curvature. SCIENTIFIC REPORTS, v. 6, NOV 28 2016. Citações Web of Science: 10.

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