EMU concedido no processo 2014/17264-3: Sistema nanoUPLC 2D

• Processo: 17/14476-8
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Programa Equipamentos Multiusuários
• Data de Início da vigência: 01 de agosto de 2017
• Data de Término da vigência: 31 de julho de 2024
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Fabio Cesar Gozzo
• Beneficiário: Fabio Cesar Gozzo
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Município da Instituição Sede: Campinas
• Vinculado ao auxílio: 14/17264-3 - Novas Fronteiras em Proteômica Estrutural: Caracterizando Estruturas de Proteínas e Complexos Proteicos por Espectrometria de Massas, AP.TEM
• Assunto(s): Espectrometria de massas Elementos estruturais de proteínas Proteômica Conformação por spray Peptídeos Equipamentos multiusuários
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: espetrometria de massas | estrutura de proteínas | proteômica | proteômica
• Página web do EMU: Página do Equipamento Multiusuário não informada
• Tipo de equipamento: Caracterização de Materiais - Análises Químicas - Cromatrografia líquida
• Fabricante: Fabricante não informado
• Modelo: nanoUPLC 2D

Resumo

O estudo de interações proteicas é uma importante área de desenvolvimento para se entender as funções das proteínas. No entanto, essa é também uma das áreas de maior dificuldade experimental, devido à inerente complexidade estrutual de proteínas e peptídeos. Os métodos de elucidação estrutural de alta resolução (e.g. difração de raios-X e ressonância magnética nuclear) são hoje os métodos de escolha para esses tipos de estudos. Entretanto, a grande maioria das proteínas e seus respectivos complexos apresentam grandes dificuldades de serem resolvidos por esses métodos, abrindo a possibilidade para se utilizar métodos alternativos na caracterização estrutural de proteínas e seus complexos. Neste sentido, a espectrometria de massas tipo elétron spray (MS) é uma ferramenta muito atrativa devido às suas características intrínsecas, tais como alta sensibilidade e ampla aplicabilidade. Nosso grupo vem desenvolvendo com sucesso expertise na análise de cross-links para proteínas e peptídeos para elucidação estrutural por MS (da Silva et al, 2013, Fioramonte et al., 2012; Santos et al., 2011a; Santos et al., 2011b; Santos et al., 2010; Iglesias et al., 2010; Iglesias et al., 2009). Neste projeto, pretendemos caracterizar estruturas de proteínas, bem como de complexos proteína-proteína e proteína-peptídeo utilizando MS. Esses experimentos serão realizados por determinação de distâncias atômicas utilizando diferentes cross-linkers que permitirão análises de conformações, bem como a determinação de sítios de interação e enovelamentos proteicos. Além dos dados de cross-linking, dados de experimentos de troca H/D e mobilidade iônica serão utilizados para se obter informações a respeito da dinâmica de proteínas e complexos. Diante desses dados, iremos gerar informações novas e relevantes para o entendimento da estrutura de proteínas isoladas e complexadas, o que ainda é uma condição limitante na elucidação da função molecular e celular das proteínas e peptídeos de interesse biológico. (AU)