Caracterização biofísica-estrutural de enzimas termofílicas prospectadas do fungo Thielavia terrestris para degradação de biomassa e geração de produtos biotecnológicos

• Processo: 17/16291-5
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de outubro de 2017
• Data de Término da vigência: 30 de setembro de 2019
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: João Renato Carvalho Muniz
• Beneficiário: João Renato Carvalho Muniz
• Instituição Sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
• Assunto(s): Celulase Cristalografia de proteínas Bioetanol Bioenergia Estrutura e função de proteínas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: bioenergia | Bioetanol | Celulases | Cristalografia de Proteínas | estrutura e função de proteínas | Thielavia terrestris | Biologia Estrutural/Cristalografia de Macromoléculas

Resumo

A conversão de biomassa lignocelulósica em açúcares fermentáveis representa uma alternativa viável para a produção de combustíveis renováveis, tais como o etanol. No entanto, a recalcitrância e complexidade desse material torna desafiador o desenvolvimento de processos economicamente viáveis, tornando imprescindível a aplicação de enzimas mais eficientes. Majoritariamente, as celulases e hemicelulases utilizadas nos processos biotecnológicos e bioindustriais são produzidas por fungos do gênero Trichoderma, Aspergillus e Penicilium, todavia, estas enzimas, geralmente, são estáveis em temperaturas pouco elevadas (entre 40-50 ºC). A investigação e o desenvolvimento de enzimas que apresentem maior estabilidade térmica, elevada taxa de hidrólise e de transferência de massa pela redução da viscosidade do meio e, por outro lado, capazes de garantir uma diminuição da contaminação dos reatores, resultaria em um processo de bioconversão da biomassa mais eficaz e econômico. Enzimas com essas características podem ser obtidas de organismos termofílicos. Resultados preliminares, realizados em nosso laboratório, evidenciaram algumas proteínas de interesse e participantes do arsenal enzimático de degradação da biomassa, produzidas pelo fungo termofílico Thielavia terrestris, sob diferentes fontes de carbono como o bagaço de cana-de-açúcar in natura (BCIN), bagaço de cana-de-açúcar explodido à vapor (BCEV) e polpa kraft (CEL). Das enzimas identificadas, o atual projeto alvitra a obtenção de informações funcionais e estruturais das enzimas "auxiliares", das famílias: AA1, AA3, AA7 e AA9, além de outras enzimas ativas em carboidratos como, por exemplo: GH3, GH5, GH7, GH10, GH43, GH45, GH74 e GH114, com o emprego de métodos científicos modernos em enzimologia e bioquímica de macromoléculas, aliados à estudos biofísicos. A caracterização das enzimas, aliadas às informações estruturais alicerçarão a construção de coquetéis enzimáticos providos de melhores propriedades hidrolíticas que poderão ser empregadas em biorefinarias para a degradação da biomassa lignocelulósica e biotecnologia. (AU)

Publicações científicas

(4)

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

DE LIMA, MARIANA Z. T.; DE ALMEIDA, LEONARDO R.; MERA, ALAIN M.; BERNARDES, AMANDA; GARCIA, WANIUS; MUNIZ, JOAO R. C.. Crystal Structure of a Sucrose-6-phosphate Hydrolase from Lactobacillus gasseri with Potential Applications in Fructan Production and the Food Industry. Journal of Agricultural and Food Chemistry, v. 69, n. 35, p. 10223-10234, SEP 8 2021. (16/09152-6, 14/50897-0, 17/17275-3, 17/16291-5)

DA SILVA, VIVIAM M.; CABRAL, ALINE D.; SPERANCA, MARCIA A.; SQUINA, FABIO M.; MUNIZ, JOAO RENATO C.; MARTIN, LYDIE; NICOLET, YVAIN; GARCIA, WANIUS. High-resolution structure of a modular hyperthermostable endo-beta-1,4-mannanase from Thermotoga petrophila: The ancillary immunoglobulin-like module is a thermostabilizing domain. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS, v. 1868, n. 8, AUG 2020. (13/26096-4, 16/15836-5, 17/17275-3, 17/16291-5, 14/02065-5, 16/14514-4, 14/50897-0, 15/50590-4)

MERA, ALAIN; THEODORO DE LIMA, MARIANA ZULIANI; BERNARDES, AMANDA; GARCIA, WANIUS; CARVALHO MUNIZ, JOAO RENATO. Low-resolution structure, oligomerization and its role on the enzymatic activity of a sucrose-6-phosphate hydrolase from Bacillus licheniformis. Amino Acids, v. 51, n. 4, p. 599-610, APR 2019. (17/17275-3, 17/16291-5)

CAMARGO, SUELEN; MULINARI, EVANDRO J.; DE ALMEIDA, LEONARDO R.; BERNARDES, AMANDA; PRADE, ROLF A.; GARCIA, WANIUS; SEGATO, FERNANDO; MUNIZ, JOAO R. C.. Functional and structural characterization of an alpha-L-arabinofuranosidase from Thermothielavioides terrestris and its exquisite domain-swapped beta-propeller fold crystal packing. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS, v. 1868, n. 12, p. 12-pg., 2020-12-01. (17/16291-5, 16/09152-6, 14/18714-2, 14/50897-0, 19/22284-7, 17/50025-0)