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Expressão, purificação e estudos estruturais da chaperona Hsp65 de Mycobacterium leprae

Processo: 06/01839-0
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Mestrado
Vigência (Início): 01 de março de 2007
Vigência (Término): 30 de abril de 2008
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Raghuvir Krishnaswamy Arni
Beneficiário:Flávia Barboza Camargo
Instituição-sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Cristalografia de proteínas   Expressão de proteínas   Purificação de proteínas   Mycobacterium leprae

Resumo

Dependendo do tipo celular, tipo e intensidade do estresse, as células submetidas a condições injuriantes têm várias reações que podem resultar na morte celular. Situações como altas temperaturas, radicais livres e deficiências nutricionais levam ao aumento da produção das Heat Shock Proteins (Hsp´s). A principal função das Hsp´s é preservar proteínas e conseqüentemente as funções celulares essenciais, agindo como chaperonas moleculares. A Hsp65 de Mycobacterium leprae é altamente imunogênica, acarretando, em infecções bacterianas, reações humorais e celulares por parte do hospedeiro. Além disso, foi evidenciada que a M. leprae tem atividade de peptidase. Esse projeto tem como alvo principal a expressão, purificação e cristalização da Hsp65. Os ensaios de biocristalização poderão levar à resolução da estrutura cristalográfica da Hsp65 de M. leprae, o que trará informações relevantes para o entendimento de sua exclusiva atividade oligopeptidásica. Adicionalmente, será feito estudo de análise comparativa das estruturas de Hsp65 de M. leprae e de Hsp65 de M. tubercolusis, cataliticamente inativa. Isso permitirá o conhecimento dos determinantes estruturais responsáveis pela atividade proteolítica.