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Clonagem e expressão da proteína imunossupressora do veneno da serpente Lachesis muta

Processo: 07/50558-7
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Vigência (Início): 01 de julho de 2007
Vigência (Término): 31 de março de 2009
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Imunologia - Imunoquímica
Pesquisador responsável:Denise Vilarinho Tambourgi
Beneficiário:Giselle Pidde Marques Porto
Instituição-sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:98/14307-9 - Center for Applied Toxinology, AP.CEPID
Assunto(s):Biblioteca gênica   Imunossupressão

Resumo

Estudos sobre a baixa produção de anticorpos neutralizantes contra o veneno de serpentes do gênero Lachesis permitiram a identificação de um fator imunossupressor presente no veneno da espécie L. muta, designado LMVp. Com o propósito de contribuir para o melhor entendimento do mecanismo supressor desta proteína sobre a resposta imune humoral e, consequentemente, para avaliar uma possível aplicação da atividade imunossupressora em pesquisas científicas e/ou tratamentos clínicos, este trabalho tem como objetivos a clonagem e caracterização da LMVp. A LMVp foi purificada da fração com atividade imunossupressora do veneno de L. muta e submetida à análise por espectrometria de massas. Fragmentos da proteína foram seqüenciados e, a partir dessas seqüências de aminoácidos, foram desenhados "primers" degenerados para a obtenção do cDNA codificante para a LMVp, utilizando a técnica de RT-PCR. Foram selecionados dois clones, nomeados Lr23 e Lr100, com similaridade significativa com a seqüência primária da LMVp nativa. Com a intenção de caracterizar as proteínas codificadas pelos clones isolados, as seqüências deduzidas de aminoácidos foram submetidas a análise por Bioinformática, sendo que suas seqüências primárias e secundárias foram estudadas e comparadas, obtendo-se modelos estruturais para ambos os clones. Os cDNAs foram subclonados no vetor pRSET-A para expressão em E. coli e, no momento, estão sendo estabelecidas as condições para purificação das proteínas recombinantes para sua caracterização. (AU)

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