Bolsa 09/14257-8 - Miosina tipo V, Organelas - BV FAPESP
Busca avançada
Ano de início
Entree

Estudos estruturais do domínio globular da miosina Va humana responsável pelo transporte intracelular de organelas e vesículas

Processo: 09/14257-8
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Data de Início da vigência: 01 de fevereiro de 2010
Data de Término da vigência: 30 de abril de 2014
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Mário Tyago Murakami
Beneficiário:Andrey Fabricio Ziem Nascimento
Instituição Sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovação (Brasil). Campinas , SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):13/12370-7 - Determinação ab initio das estruturas das caudas globulares das miosinas de classe V e outras proteínas altamente helicoidais com resoluções abaixo de 2 Å com o ARCIMBOLDO, BE.EP.DD
Assunto(s):Miosina tipo V   Organelas   Vesículas transportadoras   RNA mensageiro   Transdução de sinais
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:cauda globular | Cristalografia | miosina Va | Cristalografia de macromoléculas

Resumo

A miosina Va, amplamente distribuída em sistemas eucarióticos desde leveduras até vertebrados, é um dos mais caracterizados motores moleculares da superfamília das miosinas e desempenha um papel chave no transporte intracelular de vesículas, organelas e RNA mensageiro. A miosina Va consiste de duas cadeias pesadas idênticas que dimeriza através da formação de uma estrutura coiled-coil e sua arquitetura tridimensional pode ser dividida em três distintos domínios: a porção N-terminal ou domínio motor que apresenta os sítios de interação com ATP e actina; a porção central ou pescoço formada por 6 domínios IQ, responsável pela regulação e interação com calmodulina; e a porção C-terminal que inclui a região coiled-coil e o domínio de ligação de cargos também conhecido como cauda globular. Uma das mais importantes questões pertinentes até hoje é como ocorre a sinalização e a interação entre as vesículas/organelas e o domínio globular C-terminal das miosinas Va. Assim, neste projeto visamos determinar a estrutura tridimensional deste domínio globular da miosina Va humana, que ainda não é conhecido, e elucidar os determinantes estruturais dos mecanismos moleculares envolvidos no processo de sinalização e interação de vesículas/organelas, que são pouco entendidos. (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre a bolsa:
Mais itensMenos itens
Matéria(s) publicada(s) em Outras Mídias ( ):
Mais itensMenos itens
VEICULO: TITULO (DATA)
VEICULO: TITULO (DATA)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
DOLCE, LUCIANO G.; SILVA-JUNIOR, RUI M. P.; ASSIS, LEANDRO H. P.; NASCIMENTO, ANDREY F. Z.; ARAUJO, JACKELINE S.; MESCHEDE, INGRID P.; ESPREAFICO, ENILZA M.; DE GIUSEPPE, PRISCILA O.; MURAKAMI, MARIO T.. Myosin Va interacts with the exosomal protein spermine synthase. BIOSCIENCE REPORTS, v. 39, p. 11-pg., . (14/00584-5, 18/04017-9, 09/14257-8, 14/03989-6, 14/09720-9, 11/20229-7, 04/08868-0, 16/10862-8, 13/08135-2)
DOLCE, LUCIANO G.; SILVA-JUNIOR, RUI M. P.; ASSIS, LEANDRO H. P.; NASCIMENTO, ANDREY F. Z.; ARAUJO, JACKELINE S.; MESCHEDE, INGRID P.; ESPREAFICO, ENILZA M.; DE GIUSEPPE, PRISCILA O.; MURAKAMI, MARIO T.. Myosin Va interacts with the exosomal protein spermine synthase. BIOSCIENCE REPORTS, v. 39, n. 3, . (04/08868-0, 18/04017-9, 14/09720-9, 16/10862-8, 14/03989-6, 13/08135-2, 09/14257-8, 14/00584-5, 11/20229-7)
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
NASCIMENTO, Andrey Fabricio Ziem. Aspectos estruturais dos eventos moleculares associados à regulação e seletividade do transporte de cargas celulares pelas miosinas de classe V humanas. 2014. Tese de Doutorado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Biologia Campinas, SP.