| Processo: | 08/10555-1 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado Direto |
| Data de Início da vigência: | 01 de março de 2009 |
| Data de Término da vigência: | 31 de agosto de 2013 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular |
| Pesquisador responsável: | Mário Tyago Murakami |
| Beneficiário: | Joice Helena Paiva |
| Instituição Sede: | Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Campinas , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Cristalografia Caspases efetoras Cancro (doença de planta) Xanthomonas axonopodis Macromolécula Espalhamento de raios X a baixos ângulos |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Biofísica Molecular | Cancro cítrico | Cristalografia de Macromoléculas | proteína efetora PthA | Saxs | Cristalografia de Macromoléculas |
Resumo O cancro cítrico se destaca como uma das principais doenças da Citricultura nacional e mundial pela sua facilidade de disseminação e por afetar todas as variedades comerciais de citros. Causado pela bactéria Xanthomonas axonopodis pv. citri (Xac), o cancro cítrico se caracteriza pela formação de lesões eruptivas na epiderme de folhas, frutos e ramos. Durante a infecção, a bactéria se reproduz nos espaços intercelulares induzindo divisão e diferenciação das células do hospedeiro. O mecanismo molecular pelo qual Xac induz hipertrofia e hiperplasia na planta não é inteiramente conhecido, entretanto, sabe-se que a proteína efetora PthA desempenha um papel importante na patofisiologia da doença. A proteína PthA funciona como fator de transcrição na célula hospedeira e é formada por três principais domínios. Em especial, sua região central é composta por regiões repetidas de 34 aminoácidos, aparentemente responsável pela ligação em sítios alvos no DNA da hospedeira. Além disso, PthA deve-se ligar a proteínas de citros para trans-ativar genes relacionados a divisão e expansão celular. Até o momento, não se conhece a estrutura de nenhuma proteína da família PthA/AvrBS3, o que seria de fundamental importância para o entendimento de sua função e interação com alvos protéicos e DNA do hospedeiro. Assim, esse trabalho tem como objetivo obter dados estruturais de PthA e/ou domínios funcionais da proteína através principalmente de cristalografia e outras ferramentas biofísicas como espalhamento de raios X a baixos ângulos. (AU) | |
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