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Ligação cruzada acoplada à espectrometria de massas: mapeamento da interação do complexo protéico FERM / miosina

Processo: 10/02628-9
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Mestrado
Vigência (Início): 01 de agosto de 2010
Vigência (Término): 29 de fevereiro de 2012
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química
Pesquisador responsável:Fabio Cesar Gozzo
Beneficiário:Mariana Fioramonte
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Assunto(s):Espectrometria de massas   Proteínas   Miosinas

Resumo

Interações entre proteínas constituem o principal mecanismo de comunicação e sinalização celular, havendo um grande interesse em se estudar e entender as interações proteína/proteína que levam a formação de complexos protéicos. Tradicionalmente, as técnicas de difração de raios-X e ressonância magnética nuclear são as técnicas de escolha para estes estudos, mas algumas de suas limitações impedem o uso destas técnicas em certos complexos protéicos. Neste sentido a espectrometria de massas (MS) acoplada a ligação cruzada oferece uma grande alternativa para o estudo de estruturas superiores de proteínas e complexos protéicos, sendo capaz de determinar distâncias entre resíduos de aminoácidos reativos, acessibilidade do solvente, tipo de enovelamento e mapeamento dos sítios de interação do complexo. Nosso grupo de pesquisa vem desenvolvendo e aplicando essa técnica na resolução estrutural de complexos proteína/proteína, tendo desenvolvidos novos métodos para a detecção e identificação dos peptídeos contendo ligação cruzada. O presente projeto visa empregar os avanços obtidos pelo grupo no estudo estrutural do complexo protéico FERM/Miosina, um complexo protéico envolvido na hipertrofia do miocárdio e na ativação da quinase de adesão focal(FAK). (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
PEREIRA, MICHELLE B. M.; SANTOS, ALINE M.; GONCALVES, DANIELI C.; CARDOSO, ALISSON C.; CONSONNI, SILVIO R.; GOZZO, FABIO C.; OLIVEIRA, PAULO S.; PEREIRA, ANA HELENA M.; FIGUEIREDO, ALANA R.; TIROLI-CEPEDA, ANA O.; RAMOS, CARLOS H. I.; DE THOMAZ, ANDRE A.; CESAR, CARLOS L.; FRANCHINI, KLEBER G. alpha B-crystallin interacts with and prevents stress-activated proteolysis of focal adhesion kinase by calpain in cardiomyocytes. NATURE COMMUNICATIONS, v. 5, OCT 2014. Citações Web of Science: 17.
SANTOS, ALINE M.; SCHECHTMAN, DEBORAH; CARDOSO, ALISSON C.; CLEMENTE, CAROLINA F. M. Z.; SILVA, JULIO C.; FIORAMONTE, MARIANA; PEREIRA, MICHELLE B. M.; MARIN, TALITA M.; OLIVEIRA, PAULO S. L.; FIGUEIRA, ANA CAROLINA M.; OLIVEIRA, SAULO H. P.; TORRIANI, IRIS L.; GOZZO, FABIO C.; NETO, JOSE XAVIER; FRANCHINI, KLEBER G. FERM domain interaction with myosin negatively regulates FAK in cardiomyocyte hypertrophy. Nature Chemical Biology, v. 8, n. 1, p. 102-110, JAN 2012. Citações Web of Science: 14.
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
FIORAMONTE, Mariana. Proteômica estrutural por espectrometria de massas : caracterização estrutural do complexo proteico FAK/Miosina ao nível molecular. 2012. Dissertação de Mestrado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Química.

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