Busca avançada
Ano de início
Entree

Estudos estruturais da enzima Selenofosfato Sintetase de Escherichia coli

Processo: 10/04429-3
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Mestrado
Vigência (Início): 01 de agosto de 2010
Vigência (Término): 31 de janeiro de 2012
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Física
Pesquisador responsável:Otavio Henrique Thiemann
Beneficiário:Ivan Rosa e Silva
Instituição-sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Assunto(s):Escherichia coli   Selenocisteína

Resumo

O estudo de processos de tradução do código genético em proteínas desperta o interesse de diversos grupos de pesquisa pelo seu papel central no metabolismo celular, em particular, a via de síntese de novos aminoácidos como a Selenocisteína e a Pirrolisina. O aminoácido Selenocisteína representa a principal forma biológica de selênio. A síntese deste aminoácido e sua incorporação co-traducional em selenoproteínas como resposta a um códon UGA em fase requerem uma complexa maquinaria molecular. Esta via tem despertado interesse pela sua particular consequência evolutiva e potencial uso prático. O nosso grupo de pesquisa tem se dedicado ao estudo da via de síntese de selenocisteínas em diversos organismos. O presente projeto de pesquisa visa à caracterização estrutural da enzima Selenofosfato Sintetase (SELD) de Escherichia coli e seu estudo comparativo com os homólogos de Trypanosoma brucei e Leishmania major. Esta enzima tem papel central na via de biossíntese de Selenocisteínas, já que está envolvida na catálise da conversão de seleneto e adenosina 5´-trifosfato (ATP) em selenofosfato, necessário à síntese de Selenocisteína, juntamente com ortofosfato e adenosina 5´-monofosfato (AMP). Estudos estruturais da SELD de E. coli serão realizados por medidas de Difração de Raios-X a Baixos Ângulos (SAXS) e por ensaios de cristalização, além de experimentos de desnaturação protéica monitorados por Espectroscopia de Dicroísmo Circular. Os estudos aqui propostos da SELD de E. coli irão auxiliar no entendimento do mecanismo de síntese deste aminoácido em procariotos e contribuir para o entendimento do caminho evolutivo desta via por comparação com os resultados obtidos nos estudos em andamento com Selenofosfato Sintetases de Kinetoplastida, realizados por alunos do grupo de pesquisa.

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
BALASCO SERRAO, VITOR HUGO; SILVA, IVAN ROSA; ALVES DA SILVA, MARCO TULIO; SCORTECCI, JSSICA FERNANDES; FERNANDES, ADRIANO DE FREITAS; THIEMANN, OTAVIO HENRIQUE. The unique tRNA(Sec) and its role in selenocysteine biosynthesis. Amino Acids, v. 50, n. 9, p. 1145-1167, SEP 2018. Citações Web of Science: 0.
SILVA, IVAN R.; SERRAO, VITOR H. B.; MANZINE, LIVIA R.; FAIM, LIVIA M.; DA SILVA, MARCO T. A.; MAKKI, RAPHAELA; SAIDEMBERG, DANIEL M.; CORNELIO, MARINONIO L.; PALMA, MARRIO S.; THIEMANN, OTAVIO H. Formation of a Ternary Complex for Selenocysteine Biosynthesis in Bacteria. Journal of Biological Chemistry, v. 290, n. 49, p. 29178-U103, DEC 4 2015. Citações Web of Science: 4.
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
SILVA, Ivan Rosa e. Estudos biofísicos da Selenofosfato Sintetase de Escherichia coli e investigação de seu papel na via de biossíntese de Selenocisteínas. 2012. Dissertação de Mestrado - Universidade de São Paulo (USP). Instituto de Física de São Carlos São Carlos.

Por favor, reporte erros na lista de publicações científicas escrevendo para: cdi@fapesp.br.
Mapa da distribuição dos acessos desta página
Para ver o sumário de acessos desta página, clique aqui.