| Processo: | 10/04429-3 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Mestrado |
| Data de Início da vigência: | 01 de agosto de 2010 |
| Data de Término da vigência: | 31 de janeiro de 2012 |
| Área de conhecimento: | Ciências Exatas e da Terra - Física |
| Pesquisador responsável: | Otavio Henrique Thiemann |
| Beneficiário: | Ivan Rosa e Silva |
| Instituição Sede: | Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Escherichia coli Selenocisteína |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Escherichia coli | selD | Selenocisteina | Selenofosfato Sintetase | Física Biomolecular |
Resumo O estudo de processos de tradução do código genético em proteínas desperta o interesse de diversos grupos de pesquisa pelo seu papel central no metabolismo celular, em particular, a via de síntese de novos aminoácidos como a Selenocisteína e a Pirrolisina. O aminoácido Selenocisteína representa a principal forma biológica de selênio. A síntese deste aminoácido e sua incorporação co-traducional em selenoproteínas como resposta a um códon UGA em fase requerem uma complexa maquinaria molecular. Esta via tem despertado interesse pela sua particular consequência evolutiva e potencial uso prático. O nosso grupo de pesquisa tem se dedicado ao estudo da via de síntese de selenocisteínas em diversos organismos. O presente projeto de pesquisa visa à caracterização estrutural da enzima Selenofosfato Sintetase (SELD) de Escherichia coli e seu estudo comparativo com os homólogos de Trypanosoma brucei e Leishmania major. Esta enzima tem papel central na via de biossíntese de Selenocisteínas, já que está envolvida na catálise da conversão de seleneto e adenosina 5´-trifosfato (ATP) em selenofosfato, necessário à síntese de Selenocisteína, juntamente com ortofosfato e adenosina 5´-monofosfato (AMP). Estudos estruturais da SELD de E. coli serão realizados por medidas de Difração de Raios-X a Baixos Ângulos (SAXS) e por ensaios de cristalização, além de experimentos de desnaturação protéica monitorados por Espectroscopia de Dicroísmo Circular. Os estudos aqui propostos da SELD de E. coli irão auxiliar no entendimento do mecanismo de síntese deste aminoácido em procariotos e contribuir para o entendimento do caminho evolutivo desta via por comparação com os resultados obtidos nos estudos em andamento com Selenofosfato Sintetases de Kinetoplastida, realizados por alunos do grupo de pesquisa. | |
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