Efeito da polimerização por transglutaminase e da proteólise na estrutura e antigenicidade da beta lactoglobulina

• Processo: 10/08790-2
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Programa Capacitação - Treinamento Técnico
• Vigência (Início): 01 de junho de 2010
• Vigência (Término): 30 de novembro de 2010
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Flavia Maria Netto
• Beneficiário: Danilo Corsi Vidotto
• Instituição Sede: Faculdade de Engenharia de Alimentos (FEA). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 09/51580-1 - Efeito da polimerizacao por transglutaminase e da proteolise na estrutura e antigenicidade da beta-lactoglobulina, AP.R
• Assunto(s): Cisteína Hipersensibilidade a leite
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: alergia ao leite | Cisteína | polimerização de proteínas | proteínas do soro de leite | transglutaminase | Proteínas de alimentos

Resumo

O projeto visa o auxílio no desenvolvimento e/ou aprimoramento de técnicas para avaliação da polimerização da beta-Lactoglobulina (b-Lg) por transglutaminase (TG) e hidrolisados obtidos pré e pós polimerização com a TG. A transglutaminase é uma enzima que catalisa reações de acil-transferência introduzindo ligações cruzadas entre cadeias protéicas. Em função de suas características, a TG microbiana têm ampla e crescente aplicação na indústria alimentícia para a formação de produtos com melhores propriedades reológicas e sensoriais, além de importantes indícios relacionados à redução da antigenicidade de proteínas modificacas por TG. Em relação à b-Lg, proteína majoritária do soro de leite bovino, pouco se conhece sobre a redução da antigenicidade após polimerização por TG. Além disso, a associação da hidrólise enzimática com polimerização por TG é uma estratégia ainda pouco explorada, mas que oferece boas perspectivas para redução da antigenicidade de proteínas.