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Clonagem, expressão, purificação e caracterização biofísica da proteína g do vírus sincicial respiratório humano (hRSV) e estudo das interações com potenciais inibidores

Processo: 10/10332-2
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Programa Capacitação - Treinamento Técnico
Vigência (Início): 01 de julho de 2010
Vigência (Término): 31 de julho de 2010
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Microbiologia - Microbiologia Aplicada
Pesquisador responsável:Fátima Pereira de Souza
Beneficiário:Mariana Pela Sabbag
Instituição-sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:10/50444-4 - Clonagem, expressão, purificação e caracterização biofísica da proteína G do vírus sincicial respiratório humano (hRSV) e estudo das interações com potenciais inibidores, AP.R
Assunto(s):Virologia   Proteínas de ligação ao GTP   Flavonoides

Resumo

As infecções respiratórias agudas (IRAs) constituem a principal causa de mortalidade infantil no mundo, e o vírus respiratório sincicial humano (hRSV) é um dos principais agentes etiológicos das IRAs. Este vírus pertencente à família Paramyxoviridae, é envelopado, de simetria helicoidal, cujo genoma é RNA de fita simples não segmentada. A infectividade do vírus está relacionada com suas proteínas de membrana e dentre elas a glicoproteína G, que é responsável pela ligação da membrana viral à célula hospedeira e conseqüente instalação do vírus. Esta glicoproteína exerce um importante papel como antígeno de reconhecimento, sendo alvo para identificação do RSV através de anticorpos. Existem evidências que esta proteína se liga à regiões contendo glicosaminoglicanos na célula hospedeira, porém ainda não foi descrito um receptor para a proteína G na célula. Para elucidar estes mecanismos de interação, e entender melhor o processo de infectividade viral, propõe-se clonar e expressar os domínios solúveis da região N-terminal (1 a 38 aa) e C-terminal (67 a 298) com 231 aminoácidos da glicoproteína G do HRSV em bactéria BL21A, e purificar a proteína expressa. Após a obtenção da proteína serão realizados ensaios físico-químicos para verificar sua interação com heparina, dextrana e flavonóides. Os fragmentos de interesse terão ainda sua estrutura determinada por Ressonância Magnética Nuclear Homonuclear em solução. O conhecimento da estrutura e do mecanismo de interação desta proteína com os ligantes acima mencionados será de grande importância para elucidar o mecanismo de infectividade viral e possibilitará a proposta de inibidores para o bloqueio da interação vírus/célula, para num passo posterior propor os mecanismos de reconhecimento celular pelo HRSV.

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