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Benzofenonas e Biflavonóides como Inibidores de Pró-Proteínas Convertases.

Processo: 11/20291-4
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de dezembro de 2011
Vigência (Término): 30 de novembro de 2013
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Wagner Alves de Souza Júdice
Beneficiário:Gerson Profeta de Souza
Instituição-sede: Pró-Reitoria de Pesquisa, Pós-Graduação e Extensão. Universidade de Mogi das Cruzes (UMC). Mogi das Cruzes , SP, Brasil
Assunto(s):Furina   Inibidores   Benzofenonas   Biflavonoides

Resumo

O mecanismo catalítico das serino proteases é baseado na tríade catalítica do sítio ativo, constituída por três aminoácidos invariáveis: a serina, que funciona como um grupo nucleofílico, o aspartato, como grupo eletrofílico e a histidina atuando como base. Nos eucariotos, diversas proteínas que passam pela via secretória são sintetizadas como pró-proteínas e sofrem endo- ou exo-proteólise. São exemplos clássicos alguns fatores secretados, como a insulina; proteínas de membrana podem sofrer esse tipo de processamento, como é o caso do receptor da insulina ou a proteína gp 160 do HIV. O presente projeto de iniciação científica tem por objetivo o estudo de pró-proteínas convertases (Kex2, PC1 e Furina) frente a possíveis moléculas inibidoras derivadas de benzofenonas e biflavonóides os quais constituem grupos de moléculas naturais que foram quimicamente modificadas.