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Estudos funcionais e estruturais da classe de enzimas endoglucanases GHF45 visando suas aplicações para hidrólise de biomassa

Processo: 11/19100-0
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Vigência (Início): 01 de maio de 2012
Vigência (Término): 30 de setembro de 2015
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Igor Polikarpov
Beneficiário:Marina Paglione Ramia
Instituição-sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:08/56255-9 - Structure and function of enzymes and auxiliary proteins from Trichoderma, active in cell-wall hydrolysis, AP.BIOEN.TEM
Assunto(s):N-glicosil hidrolases   Hidrólise   Biomassa   Cristalografia

Resumo

Glicosil hidrolases são enzimas capazes de catalisar a hidrólise de ligações glicosídicas entre polímeros de glicose ou entre uma glicose e outra molécula não polissacarídica. Hoje são conhecidas 125 famílias de glicosil hidrolases, que na maioria dos casos tem como mecanismo de ação a hidrólise da ligação glicosídica catalisada por dois resíduos de aminoácidos da enzima: um ácido geral e um nucleófilo. Dependendo da posição espacial desses resíduos catalíticos, a hidrólise ocorre através de retenção total ou inversão geral da configuração anomérica. As celulases se diferenciam das outras glicosil hidrolases por hidrolisar ligações ²-1,4 entre resíduos de glicose. A hidrólise da celulose resultando em monômeros de glicose é realizada por sistemas enzimáticos que geralmente incluem três tipos de enzimas que diferem com base no modo de catálise da celulose, mas agem sinergisticamente: endo-1,4-²-glucanase, exo-1,4-²-glucanase ou celobiohidrolase, e celobiase ou ²-glucosidase. As endo-glucanases atacam a parte amorfa da celulose através da clivagem das ligações internas nas microfibrilas, diminuindo o tamanho da cadeia, gerando oligossacarídeos de diferentes tamanhos e novas extremidades livres, água e celooligossacarídeos que serão hidrolisados formando celobiose e glicose. A família 45 das glicosil hidrolases utiliza a reação de inversão como mecanismo de hidrólise. Estas enzimas compartilham de um domínio catalítico pequeno (20 kDa) e grande variedade de substratos, como a celulose e seus derivados. Essa classe de enzimas tem sido bem caracterizada do ponto de vista funcional, entretanto, poucas estruturas foram resolvidas, o que dificulta o entendimento de seu mecanismo de ação. A fim de sanar essa lacuna, propõe-se neste trabalho o estudo estrutural das endo-glucanases, de modo que o conhecimento do comportamento do microorganismo durante o processo de fermentação, assim como a sua ação enzimática, torne possível o aprimoramento de métodos; a otimização; modificação e controle de processos biotecnológicos que envolvem esta classe de enzimas. (AU)

Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
RAMIA, Marina Paglione. Estudos funcionais e estruturais de uma endoglucanase de Phanerochaete chrysosporium da família 45 das hidrolases de glicosídeos. 2015. Tese de Doutorado - Universidade de São Paulo (USP). Instituto de Física de São Carlos São Carlos.

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