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Expressão, purificação e cristalização de um complexo de septinas

Processo: 11/23302-7
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de fevereiro de 2012
Vigência (Término): 31 de janeiro de 2013
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Joci Neuby Alves Macedo
Beneficiário:João Victor de Souza Cunha
Instituição-sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:98/14138-2 - Center for Structural Molecular Biotechnology, AP.CEPID
Assunto(s):Septinas   Expressão heteróloga   Cristalografia de proteínas

Resumo

As septinas pertencem a família das GTPases e foram inicialmente identificadas em leveduras, mas possuem representantes em vários eucariotos, com exceção de plantas. Estruturalmente, as septinas são formadas basicamente por três regiões, um domínio N-terminal variável e rico em prolina, um domínio central GTPase e um domínio C-terminal predito coiled-coil. Atualmente 13 septinas humanas foram identificadas, classificadas em quatro grupos segundo similaridades de suas estruturas primárias no domínio C-terminal. Em humanos, há várias evidências da importância das septinas em processos celulares, além disso, tem sido observada a presença dessas proteínas em corpos de inclusões citoplasmáticas, relacionados a doenças neurodegenerativas (Parkinson e Alzheimer) e a alguns tipos de câncer. Um aspecto interessante das septinas, cujo mecanismo também é ainda pouco entendido, é que elas são capazes de se polimerizar para formar hetero-oligômeros, os quais se arranjam em filamentos altamente organizados. Neste contexto, esta proposta objetiva expandir o estudo de septinas, numa abordagem direcionada à estrutura de seus complexos. O alvo para os ensaios de cristalização e resolução estrutural será o complexo formado pelas septinas 5, 6 e 7. Este complexo foi escolhido baseado em resultados prévios de ensaios de interação das septinas via duplo-híbrido e por exibir uma única substituição no complexo canônico das septinas 2, 6 e 7. Os resultados deste trabalho contribuirão para o avanço no entendimento dos heterocomplexos de septinas e de como essas proteínas interagem entre si nesse arranjo

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