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Atividade óptica Raman: uma ferramenta inovadora para análise estrutural de proteínas

Processo: 12/16484-4
Linha de fomento:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de dezembro de 2012
Vigência (Término): 30 de novembro de 2013
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química - Química Orgânica
Pesquisador responsável:Maysa Furlan
Beneficiário:Andrea Nastri de Luca Batista
Supervisor no Exterior: Ewan William Blanch
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Araraquara. Araraquara , SP, Brasil
Local de pesquisa : University of Manchester, Inglaterra  
Vinculado à bolsa:11/01003-8 - Estudos proteômicos em Peperomia obtusifolia (Piperaceae), BP.PD
Assunto(s):Proteínas   Peptídeos   Espectroscopia Raman

Resumo

O entendimento dos processos biológicos resultam do conhecimento detalhado da estrutura de biomoléculas e das mudanças estruturais originadas pelas interações destas com o ambiente. Com relação à biossíntese de produtos naturais, as modificações químicas de um substrato dependem de propriedades conferidas pela combinação de grupos funcionais dos aminoácidos que constituem as enzimas. Desta forma, a estrutura protéica desempenha um papel crucial na regulação e formação de metabólitos secundários. Dentre as técnicas espectroscópicas modernas disponíveis para estudar a estrutura de proteínas, merece destaque a atividade óptica Raman (AOR), a qual se origina da resposta diferencial de compostos quirais à radiação circularmente polarizada para a esquerda e direita durante uma transição vibracional. Essa técnica, praticamente inexplorada no Brasil, permite a análise detalhada da estrutura de biomoléculas, bem como de suas mudanças conformacionais, diretamente em solução aquosa, o que mimetiza o ambiente biológico. Além disso, para estudos por AOR não há necessidade da obtenção de cristais nem limites de massa molecular, o que a torna vantajosa frente à cristalografia de raios-X e à espectroscopia de RMN, respectivamente. Assim, diante da potencialidade da AOR no estudo tridimensional de macromoléculas, nesse projeto propõe-se um estágio no exterior em um dos melhores grupos de pesquisa da área no mundo, objetivando-se estudos teóricos e experimentais para determinação da estrutura de proteínas. Com o aprendizado adquirido, pretende-se complementar os estudos proteômicos propostos no projeto que fundamenta a bolsa de pós-doutorado no país, bem como consolidar a linha de pesquisa em atividade óptica vibracional para caracterização de macromoléculas junto ao grupo de biossíntese de produtos naturais do IQ-UNESP. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
BATISTA, ANDREA N. L.; BATISTA, JR., JOAO M.; ASHTON, LORNA; BOLZANI, VANDERLAN S.; FURLAN, MAYSA; BLANCH, EWAN W. Investigation of DMSO-Induced Conformational Transitions in Human Serum Albumin Using Two-Dimensional Raman Optical Activity Spectroscopy. Chirality, v. 26, n. 9, SI, p. 497-501, SEP 2014. Citações Web of Science: 10.
BATISTA, ANDREA N. L.; BATISTA, JR., JOAO M.; BOLZANI, VANDERLAN S.; FURLAN, MAYSA; BLANCH, EWAN W. Selective DMSO-induced conformational changes in proteins from Raman optical activity. Physical Chemistry Chemical Physics, v. 15, n. 46, p. 20147-20152, 2013. Citações Web of Science: 29.

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