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Imobilização de lipases em derivados de agarose e quitosana e sua aplicação em biocatálise.

Processo: 12/09054-3
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Mestrado
Vigência (Início): 01 de setembro de 2012
Vigência (Término): 30 de junho de 2014
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química
Pesquisador responsável:Mauricio Boscolo
Beneficiário:José Carlos Quilles Junior
Instituição-sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):13/00530-0 - Imobilização e estabilização de lipases de Candida antarctida: fração b e sua aplicação em biocatálise, BE.EP.MS
Assunto(s):Biodiesel   Quitosana   Biotecnologia   Biocombustíveis   Lipase

Resumo

As lipases (E.C. 3.1.1.3) são serina-hidrolases que agem na hidrólise, esterificação e transesterificação de acilgliceróis de cadeia longa. O biodiesel, definido como mistura de mono alquil ésteres de ácido graxo de cadeia longa, tem atraído crescente interesse como uma fonte de energia renovável, substituindo o diesel produzido a partir de petróleo. O projeto apresentado propõe o estudo de rotas não investigadas para a imobilização de lipases de origem microbiana, obtidas a partir do fungo Acremonium sp, por ligação covalente em quitosana modificada com glioxil, grupos epóxidos e glicidol e por adsorção em suportes hidrofóbicos como finil-agarose e octil agarose. As lipases imobilizadas serão comparadas à lipase comercial de Thermomyces lanuginosus, tida como referência no presente trabalho e imobilizada nas mesmas condições. Os A estabilidade de ambas lipases imobilizadas será avaliada em relação ao pH e temperatura. As lipases imobilizadas serão aplicadas na reação de transesterificação para obtenção de biodiesel etílico, no qual os ésteres produzidos serão quantificados a partir de cromatografia gasosa e líquida acopladas a espectrometria de massas. Será também avaliada a utilização de ultrassom no processo de produção de biodiesel, uma vez que essa forma de energia potencializa a atividade enzimática. Os suportes serão caracterizados quanto à porosidade e área superficial, FTIR-ATR, estabilidade térmica por TG e DSC.

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre a bolsa:

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
BORGES, JANAINA PIRES; QUILLES JUNIOR, JOSE CARLOS; MORENO-PEREZ, SONIA; FERNANDEZ-LORENTE, GLORIA; BOSCOLO, MAURICIO; GOMES, ELENI; DA SILVA, ROBERTO; BOCCHINI, DANIELA ALONSO; GUISAN, JOSE MANUEL. Ethyl esters production catalyzed by immobilized lipases is influenced byn-hexaneandter-amyl alcohol as organic solvents. Bioprocess and Biosystems Engineering, JUN 2020. Citações Web of Science: 0.
QUILLES JUNIOR, JOSE CARLOS; FERRAREZI, ANA LUCIA; BORGES, JANAINA PIRES; ROSSI, JESSIKA SOUZA; BOCCHINI, DANIELA ALONSO; GOMES, ELENI; DA SILVA, ROBERTO; BOSCOLO, MAURICIO. Ultrasound affects the selectivity and activity of immobilized lipases applied to fatty acid ethyl ester synthesis. ACTA SCIENTIARUM-TECHNOLOGY, v. 42, JAN-DEC 2020. Citações Web of Science: 0.
QUILLES JUNIOR, JOSE CARLOS; FERRAREZI, ANA LUCIA; BORGES, JANAINA PIRES; BRITO, RAFAELA RODRIGUES; GOMES, ELENI; DA SILVA, ROBERTO; MANUEL GUISAN, JOSE; BOSCOLO, MAURICIO. Hydrophobic adsorption in ionic medium improves the catalytic properties of lipases applied in the triacylglycerol hydrolysis by synergism. Bioprocess and Biosystems Engineering, v. 39, n. 12, p. 1933-1943, DEC 2016. Citações Web of Science: 4.
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
JUNIOR, José Carlos Quilles. Imobilização de lipases por adsorção e ligação covalente em derivados de agarose e quitosana e sua aplicação em biocatálise. 2014. 104 f. Dissertação de Mestrado - Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Instituto de Biociencias, Letras e Ciencias Exatas..

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