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Caracterização do mecanismo de interação com substratos de lipases/esterases termoestáveis e desenho racional para desenvolvimento de proteínas com alto potencial biotecnológico

Processo: 12/20490-0
Linha de fomento:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado
Vigência (Início): 12 de agosto de 2013
Vigência (Término): 11 de fevereiro de 2014
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
Pesquisador responsável:Eliana Gertrudes de Macedo Lemos
Beneficiário:Mariana Rangel Pereira
Supervisor no Exterior: Marko Hyvönen
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias (FCAV). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Jaboticabal. Jaboticabal , SP, Brasil
Local de pesquisa : University of Cambridge, Inglaterra  
Vinculado à bolsa:11/09136-7 - Caracterização funcional e estrutural de enzimas lipolíticas de um consórcio microbiano degradador de óleo diesel, BP.DR
Assunto(s):Modelagem molecular

Resumo

O comércio global das indústrias de enzimas está estimado em 2,3 bilhões de dólares, divido principalmente em detergentes (US$ 789 milhões), aplicações alimentícias (US$ 634 milhões), agricultura (US$ 237 milhões). Dentro deste comércio, as enzimas lipolíticas atraem enorme atenção por causa dos seus potenciais biotecnológicos, sendo que, a maioria das enzimas usadas nas indústrias é de origem microbiana. Por serem enzimas versáteis e amplamente utilizadas a expectativa é que as lipases futuramente sejam tão importantes como catalisadores industriais, o quanto são atualmente as proteases e carboidrases. As lipases de origem microbiana são economicamente atrativas por serem: facilmente biodegradáveis; atuarem geralmente em condições amenas; e serem quimio-seletivas, proporcionando para a indústria farmacêutica a obtenção de fármacos com efeitos colaterais reduzidos. Com o objetivo de se identificar enzimas com potencial biotecnológico, amostras de um consórcio bacteriano degradador de óleo diesel, provenientes de uma região bastante afetada por resíduos químicos, foram usadas como material para a bioprospecção, usando a abordagem metagenômica (projeto de mestrado da aluna, processo número 2009/06991-0). A partir da análise dos quadros de leitura, foram identificadas cinco enzimas com função de esterase/lipase que apresentam baixa similaridade com as sequências depositadas nos principais bancos de sequências conhecidos. A caracterização preliminar destas enzimas revelou seu alto potencial biotecnológico e neste contexto, o presente projeto tem por objetivo resolver as estruturas cristalográficas destas proteínas, definir as regiões de interação com o substrato e utilizar a técnica de desenho racional de mutantes para a obtenção de proteínas com alto potencial biotecnológico. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
PEREIRA, MARIANA RANGEL; MAESTER, THAS CARVALHO; MERCALDI, GUSTAVO FERNANDO; DE MACEDO LEMOS, ELIANA GERTRUDES; HYVONEN, MARKO; BALAN, ANDREA. From a metagenomic source to a high-resolution structure of a novel alkaline esterase. Applied Microbiology and Biotechnology, v. 101, n. 12, p. 4935-4949, JUN 2017. Citações Web of Science: 9.

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