Estudos estruturais da proteína ZapA de B. stearothermophilus

• Processo: 12/24916-1
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado
• Vigência (Início): 01 de maio de 2013
• Vigência (Término): 31 de outubro de 2013
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Ana Carolina de Mattos Zeri
• Beneficiário: Maria Luiza Caldas Nogueira
• Supervisor: Glenn F. King
• Instituição Sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovações (Brasil). Campinas , SP, Brasil
• Local de pesquisa: University of Queensland, Brisbane (UQ), Austrália
• Vinculado à bolsa: 12/15123-8 - Caracterização funcional e estrutural da proteína ZapA de Bacillus, BP.DR
• Assunto(s): Proteínas Divisão celular Bacillus
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Rmn | ZapA | Rmn

Resumo

A divisão bacteriana ocorre através de um aparato citocinético que se contrai, originando duas células filhas. Este aparato, também conhecido como divisomo, é um complexo macromolecular responsável pela mudança na direção de crescimento do envelope bacteriano (membrana e parede celular), de maneira a criar o septo de divisão. Uma etapa chave na divisão, é a formação do anel Z, um polímero da tubulina procariótica FtsZ, que circunda a membrana celular formando um anel na região central da célula. Assim que este anel é formado, ele recruta outras proteínas importantes para a divisão celular, estabelecendo divisomos funcionais. Sabe-se que existem dois grandes grupos de proteínas componentes do divisomo, onde o primeiro grupo é encarregado de sintetizar a parede celular que formará o septo de divisão, e o último modula a dinâmica do anel Z através da regulação espaço-temporal da sua formação. Este grupo é subdividido entre proteínas moduladoras positivas e negativas, que vão atuar auxiliando ou inibindo, respectivamente, a formação do anel Z. A proteína ZapA (Z ring associated protein A), é um moduladora positiva por auxiliar a polimerização de FtsZ e estabilizar a interação entre os protofilamentos formados por polímeros desta proteína. Ela promove a associação lateral de filamentos de FtsZ auxiliando a formação de um anel contínuo a partir de polímeros relativamente curtos. Nosso objetivo é caracterizar a estrutura de ZapA com intuito de compreender melhor sua função e analisar sua interação com FtsZ para desvendar mecanismos moleculares da interação entre estas proteínas. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

NOGUEIRA, MARIA LUIZA C.; SFORCA, MAURICIO LUIS; CHIN, YANNI K. -Y.; MOBLI, MEHDI; HANDLER, AARON; GORBATYUK, VITALIY Y.; ROBSON, SCOTT A.; KING, GLENN F.; GUEIROS-FILHO, FREDERICO J.; DE MATTOS ZERI, ANA CAROLINA. Backbone and side chain NMR assignments of Geobacillus stearothermophilus ZapA allow identification of residues that mediate the interaction of ZapA with FtsZ. BIOMOLECULAR NMR ASSIGNMENTS, v. 9, n. 2, p. 387-391, OCT 2015. (12/15123-8, 12/24916-1, 10/51866-0)