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Estudo da interação de Hsp90 com outras proteínas por ligação cruzada e investigação da ligação de metais e seus efeitos

Processo: 12/23216-6
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de janeiro de 2013
Vigência (Término): 30 de setembro de 2013
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Carlos Henrique Inacio Ramos
Beneficiário:Herbert de Sousa Barbosa
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular, AP.TEM
Assunto(s):Espectrometria de massas   Dobramento de proteína   Proteínas

Resumo

A grande importância de se entender a interação da Hsp90 com outras proteínas pode ser constatada pelo fato desta chaperona ser uma 'proteína-hub' que interage com pelo menos 10% das proteínas expressas em eucariotos. Contudo, pouca informação existe sobre as regiões de interação devido, entre outros fatores menos preponderantes, à alta massa molecular da Hsp90, de algumas interações serem transientes e da dificuldade de se obter algumas proteínas parceiras em alta concentração para estudos. Além do descrito acima existe pouca informação também sobre como outros fatores além de interação com proteínas afetam a estrutura e função da Hsp90. Para obter informações relacionadas aos tópicos acima utilizaremos como principal ferramenta a espectrometria de massas para, em colaboração com especialistas na área, investigar as regiões de interação entre Hsp90 e outras proteínas forçando a ligação covalente nestas regiões por ligação cruzada ('cross-link') e o efeito que metais podem ter na estrutura e função da Hsp90. O estudo em larga escala do efeito de metais em proteínas tem ganhado muita relevância recentemente e sua aplicação em chaperonas não pode ser ignorada.