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Interação de peptídeos antimicrobianos em membranas modelos com coexistência de domínios lipídicos

Processo: 13/00473-6
Linha de fomento:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado
Vigência (Início): 01 de junho de 2013
Vigência (Término): 31 de maio de 2014
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Física - Física da Matéria Condensada
Pesquisador responsável:Maria Teresa Moura Lamy
Beneficiário:Thais Azevedo Enoki
Supervisor no Exterior: Gerald William Feigenson
Instituição-sede: Instituto de Física (IF). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Local de pesquisa : Cornell University, Estados Unidos  
Vinculado à bolsa:10/11671-5 - Interação de peptídeos antimicrobianos com membranas modelo, BP.DR
Assunto(s):Microscopia óptica   Microscopia de fluorescência   Microdomínios da membrana   Bicamadas lipídicas   Corantes fluorescentes

Resumo

Esse projeto complementa o atual projeto de pesquisa de doutorado regular Processo FAPESP 2010/11671-5. Visa o estudo da interação de peptídeos antimicrobianos (PAMs) com membranas modelo incluindo a complexidade de domínios lipídicos ("lipid rafts"). Supõe-se que a distinta composição dos domínios lipídicos exerce importante função para a célula, incluindo sinalização, transporte através da membrana, seletividade de proteínas, e estão relacionadas à sua forma, tanto em células de mamíferos como em micro-organismos. O grupo de pesquisa do Prof. Dr. Gerald W. Feigenson (Universidade de Cornell) tem apresentado grandes contribuições no estudo desses sistemas, que são de fundamental importância para a caracterização de membranas celulares. Como apresentado neste projeto, o grupo do Prof. Feigenson tem explorado esses sistemas lipídicos com diversos trabalhos teóricos e experimentais, abrangendo uma extensa variedade de técnicas experimentais: Espectroscopia de fluorescência, Ressonância Paramagnética Eletrônica, Microscopia Óptica e de Fluorescência (confocal, "two-fótons"), Espectroscopia de Correlação de Fluorescência. O estudo do mecanismo de ação de PAMs em membranas modelo, com coexistência de domínios lipídicos, pode nos ajudar a minimizar o efeito hemolítico dos peptídeos antimicrobianos e potencializar sua atividade antimicrobiana. Assim como, compreender os novos mecanismos de ação que vendo sendo discutidos na literatura, referentes à interação/ perturbação dos peptídeos nos contornos de fase dos domínios lipídicos. Os peptídeos que serão estudados neste projeto são: Gomesina (Gm), um PAM isolado da aranha Acanthoscurria gomesiana; seu análogo linear (GmL), onde as cisteínas da Gm foram substituídas por serinas; o peptídeo Hylin-a1 (Hya1), isolado do sapo Hipsiboas albopunctatus, e seus análogos (K-Hya1 e D-Hya1), onde foram inseridos uma lisina e um ácido aspártico na primeira posição e a leucina da posição seis foi substituída por um triptofano. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
ENOKI, THAIS A.; HEBERLE, FREDERICK A.; FEIGENSON, GERALD W. FRET Detects the Size of Nanodomains for Coexisting Liquid-Disordered and Liquid-Ordered Phases. BIOPHYSICAL JOURNAL, v. 114, n. 8, p. 1921-1935, APR 24 2018. Citações Web of Science: 2.

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