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Atividades antitrombóticas e TROMBOLÍTICAS da BATROXASE, uma metaloprotease purificada do veneno da cobra Bothrops atrox, em modelos experimentais animais

Processo: 12/21569-9
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de março de 2013
Vigência (Término): 28 de fevereiro de 2017
Área do conhecimento:Ciências da Saúde - Farmácia
Pesquisador responsável:Suely Vilela
Beneficiário:Anna Laura Bechara Jacob Ferreira
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:11/23236-4 - Toxinas animais nativas e recombinantes: análise funcional, estrutural e molecular, AP.TEM
Assunto(s):Trombose   Hemostasia   Toxicologia   Venenos

Resumo

Peçonhas e venenos animais são constituídas por uma grande variedade de substâncias com efeitos tóxicos, que podem atuar de forma isolada ou sinérgica, causando diversos tipos de danos aos seres afetados. O interesse pelo estudo das características químicas e funcionais de toxinas isoladas destas substâncias não é somente devido à relevância no envenenamento, mas também pelo seu potencial como fonte de moléculas bioativas que podem ser utilizadas como modelo de novos fármacos para o tratamento de diversos processos patológicos. Devido à importância da coagulação sanguínea e agregação plaquetária nas doenças cardiovasculares e cerebrovasculares, proteínas provenientes de venenos e peçonhas de cobras, que podem interferir nesses processos têm recebido considerável atenção nos últimos anos. A batroxase, uma metaloproteinase isolada da peçonha da cobra Bothrops atrox (Pará), foi recentemente purificada e bioquimicamente caracterizada em nosso laboratório. A batroxase apresentou ação antitrombótica e trombolítica in vitro, por ser capaz de degradar componentes da cascata de coagulação como fibrinogênio e fibrina. Este projeto visa a investigação da atividade da batroxase sobre a hemostasia de ratos, analisando sua atividade trombolítica e antitrombótica, em comparação com drogas clinicamente relevantes como tPA e heparina, respectivamente, em dois modelos de trombose: arterial e venosa. Além disso iremos observar a influência da batroxase sobre a pressão arterial, frequência cardíaca e medidas de coagulação dos animais estudados. Com o início da caracterização funcional da batroxase, poderemos iniciar a exploração do potencial terapêutico dessa toxina animal para o futuro desenvolvimento e produção de novos fármacos.

Publicações científicas (4)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
JACOB-FERREIRA, ANNA L.; MENALDO, DANILO L.; SARTIM, MARCO A.; RIUL, THALITA B.; DIAS-BARUFFI, MARCELO; SAMPAIO, SUELY V. Antithrombotic activity of Batroxase, a metalloprotease from Bothrops atrox venom, in a model of venous thrombosis. International Journal of Biological Macromolecules, v. 95, p. 263-267, FEB 2017. Citações Web of Science: 6.
JACOB-FERREIRA, ANNA L.; MENALDO, DANILO L.; BERNARDES, CAROLINA P.; SARTIM, MARCO A.; DE ANGELIS, CELIO D.; TANUS-SANTOS, JOSE E.; SAMPAIO, SUELY V. Evaluation of the in vivo thrombolytic activity of a metalloprotease from Bothrops atrox venom using a model of venous thrombosis. Toxicon, v. 109, p. 18-25, JAN 2016. Citações Web of Science: 9.
MENALDO, DANILO L.; JACOB-FERREIRA, ANNA L.; BERNARDES, CAROLINA P.; CINTRA, ADELIA C. O.; SAMPAIO, SUELY V. Purification procedure for the isolation of a P-I metalloprotease and an acidic phospholipase A(2) from Bothrops atrox snake venom. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 21, AUG 13 2015. Citações Web of Science: 8.
DANILO L. MENALDO; ANNA L. JACOB-FERREIRA; CAROLINA P. BERNARDES; ADÉLIA C. O. CINTRA; SUELY V. SAMPAIO. Purification procedure for the isolation of a P-I metalloprotease and an acidic phospholipase A 2 fromBothrops atrox snake venom. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 21, p. 0-0, 2015.

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