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Estudo da interação entre a Hsp90 com suas co-chaperones em protozoários

Processo: 13/04808-2
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de maio de 2013
Vigência (Término): 31 de julho de 2014
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Carlos Henrique Inacio Ramos
Beneficiário:Clelton Aparecido dos Santos
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas, SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular, AP.TEM
Assunto(s):Clonagem   Purificação de proteínas   Proteínas   Biologia molecular

Resumo

As Hsp90 são proteínas ubíquas e apresentam funções similares nos diversos organismos. Entretanto, tem sido mostrado que as Hsp90 apresentam peculiaridades em diferentes organismos. A função da Hsp90 é estritamente regulada pela ação conjunta de suas co-chaperonas p23, Aha1 e Hop, entre outras. Estas proteínas regulatórias interagem diretamente com a Hsp90 modulando a atividade ATPase da Hsp90 e assim o seu ciclo funcional. Este plano de atividades apresenta as linhas gerais para o estudo da interação da Hsp90 de L. braziliensis (LbHsp90) e P. falciparum (PfHsp90) com as suas co-chaperonas com o intuito de determinar as peculiaridades específicas destas interações e também os sítios de interação específicos.

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