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Avaliação das propriedades bioeletroquímicas da enzima álcool desidrogenase em diferentes eletrodos

Processo: 13/14683-2
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de setembro de 2013
Vigência (Término): 31 de agosto de 2014
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química - Físico-química
Pesquisador responsável:Frank Nelson Crespilho
Beneficiário:Danielle Karoline Silva Do Vale Castro
Instituição-sede: Instituto de Química de São Carlos (IQSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Assunto(s):Álcool desidrogenase

Resumo

A família da álcool desidrogenase (ADH) consiste em um conjunto de enzimas capazes de catalisar a oxidação de uma grande variedade de alcoóis primários e secundários em aldeídos e cetonas. ADHs são provenientes de diversas fontes, dentre elas, a levedura Saccharomyces Cerevisiae, cujo cofator pode variar em sua estrutura. No presente projeto de pesquisa, pretende-se utilizar a ADH NAD-dependente extraída da Saccharomyces Cerevisiae em estudos eletroquímicos para aplicação em bioânodos. A eletroquímica do sistema NAD+/NADH tem sido considerada atrativa tanto para o desenvolvimento de biossensores amperométricos, quanto para a aplicação em bioânodos de biocélulas a combustível (BCC). Por exemplo, as BCC que utilizam bioânodos contendo ADH NAD-dependente são atrativas para oxidação de etanol, uma vez que o potencial formal redox do NAD+/NADH é -0,315 V vs. eletrodo padrão de hidrogênio, em pH 7,0 a 25 ºC. Sabe-se que a forma com a qual as enzimas são imobilizadas interfere no desempenho das biocélulas e, assim, esse trabalho tem por objetivo estudar diferentes processos de imobilização da ADH, visando principalmente alcançar os processos de transferência de elétrons do cofator enzimático. Por fim, pretende-se investigar os processos biocatalíticos de oxidação de etanol. As enzimas serão imobilizadas em eletrodos de ouro policristalino e carbono vítreo. Para a imobilização da ADH nos eletrodos, duas principais metodologias serão comparadas, cross-linking e adsorção física.