| Processo: | 13/14166-8 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Iniciação Científica |
| Vigência (Início): | 01 de outubro de 2013 |
| Vigência (Término): | 31 de janeiro de 2015 |
| Área do conhecimento: | Ciências Biológicas - Parasitologia |
| Pesquisador responsável: | Luciamare Perinetti Alves Martins |
| Beneficiário: | André Cardoso Campello |
| Instituição Sede: | Faculdade de Medicina de Marília (FAMEMA). Secretaria de Desenvolvimento Econômico (São Paulo - Estado). Marília , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Protozoologia Doença de Chagas Trypanosoma cruzi Mutação Acetilcolinesterase Acetilcolina Polimorfismo de fragmento de restrição |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | acetilcolinesterase | Doença de Chagas | mutação | Rflp | Protozoologia |
Resumo A doença de Chagas foi descoberta em 1909 pelo médico brasileiro Carlos Chagas. É causada pela Trypanosoma cruzi, protozoário parasita obrigatório pleomórfico com ciclo em vertebrados e invertebrados, transmitida principalmente pelos triatomíneos hematófagos em áreas rurais. A doença de Chagas possui grande importância tanto pelo número de portadores como pela extensão de suas áreas de transmissão e o perfil dos infectados. Ela se divide clinicamente em fase aguda e crônica, sendo que a fase crônica se caracteriza principalmente por lesões no esôfago e colon com destruição do plexo mioentérico com formação de megacólon e megaesôfago e também por lesões no coração, causando fibrose e cardiomegalia. Durante a evolução da doença de Chagas, a acetilcolina atua no reflexo inflamatório diminuindo a liberação de citocinas atenuando as lesões provocadas pela inflamação. Estudos demonstraram que na doença de Chagas ocorre a elevação da enzima acetilcolinesterase (AChE) que metaboliza a acetilcolina. No homem a AChE é produzida pelo gene ACHE que está localizado no cromossomo 7q22 e possui três formas conhecidas, sendo que a Tail ou Sináptica é predominante. Dentre os polimorfismos da AChE, a mutação H353N, caracteriza os fenótipos do grupo sanguíneo Yt, porém esse polimorfismo mantém a atividade catalítica da enzima, mas reduz sua meia vida em 30% em relação a forma não mutada. Neste trabalho pretendemos realizar a pesquisa da mutação H353N do gene da acetilcolinesterase e sua correlação com o desenvolvimento clínico dos pacientes chagásicos crônicos. (AU) | |
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